酶促反应动力学：研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。

影响因素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。

一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线

其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。

（一）米－曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性

解释酶促反应中底物浓度和反应速率关系的最合理学说是中间产物学说：

1913年Michaelis和Menten提出反应速率与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式 (Michaelisequation)。

[S]：底物浓度

V：不同[S]时的反应速率

Vmax：最大反应速率(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

（二）Km与Vm是重要的酶促反应动力学参数

1．Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度 

2．Km值是酶的特征性常数

Km值的大小并非固定不变，它与酶的结构、底物结构、反应环境的pH、温度和离子强度有关，而与酶浓度无关。酶的Km值多在10-6～10-2mol/L的范围。 

3．Km在一定条件下可表示酶对底物的亲和力 

Km越大，表示酶对底物的亲和力越小；Km越小，酶对底物的亲和力越大。 

4．Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率 

5．酶的转换数

当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子（或活性中心）催化底物转变成产物的分子数称为酶的转换数（turnover number），单位是s-1。 

二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系

在酶促反应系统中，当底物浓度大大超过酶的浓度，酶被底物饱和时，反应速率达最大速率。此时，反应速率和酶浓度变化呈正比关系。

三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性

温度对酶促反应速率具有双重影响。

酶促反应速率最快时反应体系的温度称为酶促反应的最适温度(optimum temperature)。

四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响酶促反应速率

酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH (optimum pH)。 

五、抑制剂可降低酶促反应速率

酶的抑制剂(inhibitor)

凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白  变性的物质称为酶的抑制剂。

酶的抑制区别于酶的变性：

抑制剂对酶有一定选择性；引起变性的因素对酶没有选择性

抑制作用的类型

根据抑制剂和酶结合的紧密程度不同，酶的抑制作用分为：  

不可逆性抑制 (irreversible  inhibition)

可逆性抑制 (reversible  inhibition)

（一）不可逆性抑制剂与酶共价结合

抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。此类抑制剂不能用透析、超滤等方法予以去除。 

（二） 可逆性抑制剂与酶非共价结合

抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或消失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。

1.竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心

抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

特点

I与S结构类似，竞争酶的活性中心；

抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度；

动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。

2.非竞争性抑制剂结合活性中心之外的调节位点

有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。

特点

抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；

抑制程度取决于抑制剂的浓度；

动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。   

3.反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生

抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。

特点

抑制剂只与酶－底物复合物结合；

抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；

动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。  

六、激活剂可提高酶促反应速率

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为激活剂(activator)。

种类

必需激活剂 (essential activator)

非必需激活剂 (non-essential activator)