目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学发展简史
    • 1.2 当代生物化学研究的主要内容
    • 1.3 生物化学与医学
  • 2 第一章  蛋白质的结构与功能
    • 2.1 蛋白质的分子组成
    • 2.2 蛋白质的一、二、三及四级结构
    • 2.3 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.4 蛋白质的理化性质
    • 2.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析
  • 3 第二章  核酸的结构与功能
    • 3.1 核酸的化学组成及一级结构
    • 3.2 DNA的空间结构与功能
    • 3.3 RNA的结构与功能
    • 3.4 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
    • 3.5 核酸酶
  • 4 第三章  维生素与无机盐
    • 4.1 概述
    • 4.2 脂溶性维生素
    • 4.3 水溶性维生素
  • 5 第四章  酶
    • 5.1 酶的分子结构与功能
    • 5.2 酶的工作原理
    • 5.3 酶促反应动力学
    • 5.4 酶的调节
    • 5.5 酶的命名与分类
    • 5.6 酶与医学的关系
  • 6 第五章  生物氧化
    • 6.1 氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成
    • 6.2 氧化磷酸化将呼吸链与ADP磷酸化偶联生成ATP
    • 6.3 氧化磷酸化的影响因素
    • 6.4 其他氧化与抗氧化体系
  • 7 第六章  糖代谢
    • 7.1 糖的消化吸收与转运
    • 7.2 糖的无氧氧化
    • 7.3 糖的有氧氧化
    • 7.4 磷酸戊糖途径
    • 7.5 糖原的合成与分解
    • 7.6 糖异生途径
    • 7.7 血糖及其调节
  • 8 第七章  脂类代谢
    • 8.1 脂质的构成、功能及分析
    • 8.2 脂类的消化吸收
    • 8.3 甘油三酯代谢
    • 8.4 磷脂代谢
    • 8.5 胆固醇代谢
    • 8.6 血浆脂蛋白代谢
  • 9 第八章  氨基酸代谢
    • 9.1 蛋白质的生理功能和营养作用
    • 9.2 蛋白质的消化、吸收与腐败
    • 9.3 氨基酸的一般代谢
    • 9.4 氨的代谢
    • 9.5 个别氨基酸的代谢
  • 10 第九章  核苷酸代谢
    • 10.1 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
    • 10.2 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
  • 11 第十章  非营养物质代谢
    • 11.1 生物转化作用
    • 11.2 胆汁与胆汁酸代谢
    • 11.3 血红素的生物合成
    • 11.4 胆色素的代谢与黄疸
  • 12 第十一章  物质代谢的联系与调节
    • 12.1 物质代谢的特点
    • 12.2 物质代谢的相互联系
    • 12.3 肝在物质代谢中的作用
    • 12.4 肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系
    • 12.5 物质代谢调节的主要方式
  • 13 第十二章  DNA的生物合成
    • 13.1 复制的基本特征
    • 13.2 DNA复制的酶学和拓扑学变化
    • 13.3 原核生物DNA生物合成过程
    • 13.4 逆转录和其他复制方式
  • 14 第十三章  RNA的生物合成
    • 14.1 原核生物转录的模板和酶
    • 14.2 原核生物的转录过程
  • 15 第十四章  蛋白质的生物合成
    • 15.1 蛋白质的生物合成体系
    • 15.2 氨基酸与tRNA的连接
    • 15.3 肽链的生物合成过程
  • 16 第十五章 基因表达调控
    • 16.1 基因表达与基因表达调控的基本概念与特点
    • 16.2 原核基因表达调控
    • 16.3 真核基因表达调控
酶的工作原理

酶与一般催化剂的共同点:

在反应前后没有质和量的变化;

只能催化热力学允许的化学反应;

只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。

一、酶促反应的特点

(一)酶对底物具有极高的效率 

酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。

(二)酶对底物具有高度的特异性

根据酶对底物选择的特点,酶的特异性可分为两种类型 :

1.绝对专一性(absolute specificity)

只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物。如脲酶仅能催化尿素水解生成CO2和NH3        

2.相对专一性(relativespecificity)

有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构,而是依据底物分子中的特定的化学键或特定的基团,因而可以作用于含有相同化学键或化学基团的一类化合物。

(三)酶的活性与酶量具有可调节性

(四)酶具有不稳定性

二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率

(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能

活化能底物分子从基态转变到过渡态所需的能量。

(二)酶与底物结合形成中间产物

1.诱导契合作用使酶与底物密切结合

酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit)。

2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 

酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心,使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。

这种邻近效应(proximityeffect)定向排列(orientation arrange)实际上是将分子间的反应变成类似于分子内的反应,从而提高反应速率。 

3.表面效应使底物分子去溶剂化

酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”,酶反应在此疏水环境中进行,使底物分子脱溶剂化 (desolvation),排除周围大量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥,防止水化膜的形成,利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应(surfaceeffect)。 




(三)酶的催化机制呈多元催化作用

1.酸-碱催化作用(general acid-base catalysis)

2.亲核催化和亲电子催化作用

1)亲核催化作用

2)共价催化作用

3)亲电催化