一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物

透析(dialysis)

利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

超滤法

应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。

二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质浓缩方法

使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。 

盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。 

免疫沉淀法：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白。 

三、利用电荷性质可电泳分离蛋白质

蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)。

根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。

四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离

层析(chromatography)分离蛋白质的原理

待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

蛋白质分离常用的层析方法

离子交换层析：利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。

凝胶过滤(gel filtration)又称分子筛层析，利用各蛋白质分子大小不同分离。

五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离

超速离心法(ultracentrifugation)既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。

蛋白质在离心场中的行为用沉降系数(sedimentation coefficient, S)表示，沉降系数与蛋白质的密度和形状相关。

六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列