目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学发展简史
    • 1.2 当代生物化学研究的主要内容
    • 1.3 生物化学与医学
  • 2 第一章  蛋白质的结构与功能
    • 2.1 蛋白质的分子组成
    • 2.2 蛋白质的一、二、三及四级结构
    • 2.3 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.4 蛋白质的理化性质
    • 2.5 蛋白质的分离、纯化与结构分析
  • 3 第二章  核酸的结构与功能
    • 3.1 核酸的化学组成及一级结构
    • 3.2 DNA的空间结构与功能
    • 3.3 RNA的结构与功能
    • 3.4 核酸的理化性质、变性和复性及其应用
    • 3.5 核酸酶
  • 4 第三章  维生素与无机盐
    • 4.1 概述
    • 4.2 脂溶性维生素
    • 4.3 水溶性维生素
  • 5 第四章  酶
    • 5.1 酶的分子结构与功能
    • 5.2 酶的工作原理
    • 5.3 酶促反应动力学
    • 5.4 酶的调节
    • 5.5 酶的命名与分类
    • 5.6 酶与医学的关系
  • 6 第五章  生物氧化
    • 6.1 氧化呼吸链是由具有电子传递功能的复合体组成
    • 6.2 氧化磷酸化将呼吸链与ADP磷酸化偶联生成ATP
    • 6.3 氧化磷酸化的影响因素
    • 6.4 其他氧化与抗氧化体系
  • 7 第六章  糖代谢
    • 7.1 糖的消化吸收与转运
    • 7.2 糖的无氧氧化
    • 7.3 糖的有氧氧化
    • 7.4 磷酸戊糖途径
    • 7.5 糖原的合成与分解
    • 7.6 糖异生途径
    • 7.7 血糖及其调节
  • 8 第七章  脂类代谢
    • 8.1 脂质的构成、功能及分析
    • 8.2 脂类的消化吸收
    • 8.3 甘油三酯代谢
    • 8.4 磷脂代谢
    • 8.5 胆固醇代谢
    • 8.6 血浆脂蛋白代谢
  • 9 第八章  氨基酸代谢
    • 9.1 蛋白质的生理功能和营养作用
    • 9.2 蛋白质的消化、吸收与腐败
    • 9.3 氨基酸的一般代谢
    • 9.4 氨的代谢
    • 9.5 个别氨基酸的代谢
  • 10 第九章  核苷酸代谢
    • 10.1 嘌呤核苷酸的合成与分解代谢
    • 10.2 嘧啶核苷酸的合成与分解代谢
  • 11 第十章  非营养物质代谢
    • 11.1 生物转化作用
    • 11.2 胆汁与胆汁酸代谢
    • 11.3 血红素的生物合成
    • 11.4 胆色素的代谢与黄疸
  • 12 第十一章  物质代谢的联系与调节
    • 12.1 物质代谢的特点
    • 12.2 物质代谢的相互联系
    • 12.3 肝在物质代谢中的作用
    • 12.4 肝外重要组织器官的物质代谢特点及联系
    • 12.5 物质代谢调节的主要方式
  • 13 第十二章  DNA的生物合成
    • 13.1 复制的基本特征
    • 13.2 DNA复制的酶学和拓扑学变化
    • 13.3 原核生物DNA生物合成过程
    • 13.4 逆转录和其他复制方式
  • 14 第十三章  RNA的生物合成
    • 14.1 原核生物转录的模板和酶
    • 14.2 原核生物的转录过程
  • 15 第十四章  蛋白质的生物合成
    • 15.1 蛋白质的生物合成体系
    • 15.2 氨基酸与tRNA的连接
    • 15.3 肽链的生物合成过程
  • 16 第十五章 基因表达调控
    • 16.1 基因表达与基因表达调控的基本概念与特点
    • 16.2 原核基因表达调控
    • 16.3 真核基因表达调控
蛋白质的理化性质

一、蛋白质具有两性电离的性质

蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 

蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)

当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

二、蛋白质具有胶体性质

蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万之巨,其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。

蛋白质胶体稳定的因素:

颗粒表面电荷

水化膜

三、蛋白质空间结构破坏而引起变性

蛋白质的变性(denaturation)

在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。

造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等   

应用举例:

临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。

此外,防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。   

若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性(renaturation)

蛋白质沉淀

在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。

变性的蛋白质易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性。 

蛋白质的凝固作用(proteincoagulation)

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰

由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。蛋白质的A280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。

五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量

1.茚三酮反应(ninhydrin reaction)

2.双缩脲反应(biuret reaction)