Pauling L对蛋白质科学的贡献

        1951年，Pauling L和Corey R根据从小肽晶体结构中测得的多肽标准参数，预测出能够稳定存在的α-螺旋结构，并得到实验证实。他们认识到氢键在极性基团（如肽键）中的CO和NH的空间走向上很重要，同时注意到1930年Astbury W研究蛋白质X-射线衍射的先驱实验结果，即构成头发的纤维状蛋白——(-角蛋白由有规则的结构组成，每5.15Å到5.20Å重复一次。Pauling和Corey根据此信息以及他们关于肽键的数据及精确的结构模型，首先提出了符合肽键不转，而其他各键可自由旋转的最简单的多肽链构象是螺旋结构，称之为α-螺旋。他们提出α-角蛋白的两股链形成超螺旋的卷曲螺旋（coiled coil）结构。

　　1946年，Pauling对于“在酶催化反应过渡态时，酶与底物处于最适的相互作用状态”作出详细的叙述；与此同时，他还提出了过渡态类似物（transition state analogs）的概念；相比底物而言，过渡态类似物能更紧密地与酶结合。这一理念现在广泛地被用于新药设计，如作为有效抗HIV药物的一种蛋白酶抑制剂，就是依据与HIV蛋白酶活性中心能紧密结合的过渡态类似物原理而设计的。基于Pauling对于蛋白质与酶研究的杰出贡献，他于1954年获诺贝尔化学奖。

【推荐阅读】

　　1. DAVENPORT, DEREK A. The Many Lives of Linus Pauling: AReview of Reviews[J]. Journal of Chemical Education,1996,73 (9): A210.

　　2. PAULING L, COREY R B. Atomic coordinates and structurefactors for two helical configurations of polypeptide chains. Proc Natl AcadSci USA, 1951,37(5):235-240.

　　3. PAULING L, COREY R B. The structure of syntheticpolypeptides. Proc Natl Acad Sci USA, 1951,37(5):241-250.

　　 　　（査锡良）