(五)蛋白质的分离和纯化

1．丙酮沉淀　破坏蛋白质表面的水化膜。0～4℃低温，用量10倍于蛋白质溶液体积；沉淀后立即分离，否则蛋白质会变性。也可用乙醇沉淀。

2．盐析　加入（NH4）2SO4、NaCl等中性盐，破坏蛋白质的水化膜而沉淀。

各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH均不同。如血清中的白蛋白及球蛋白，前者溶于pH　7．0左右的半饱和的（NH4）2SO4溶液中，而后者在此溶液中沉淀。

3．电泳（electrophoresis）　用薄膜、凝胶作为支持物，两端分别加正负电极，带电的蛋白质可在支持物上泳动。

泳动速度与蛋白质带电多少、分子大小有关。

4．透析（dialysis）　蛋白质分子量较大不易透过半透膜，用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物（如（NH4）2SO4、NaCl）分开。

5．层析（chromatography）　有离子交换层析、亲和层析等。

6．分子筛（gel filtration）　层析柱内填满带有小孔的颗粒（一般由葡聚糖制成），小分子进入孔内，大分子径直流出。

7．超速离心（ultracentrifugation）　分离纯化蛋白质和测定蛋白质分子量。