第三章酶与酶促反应

（一）教学要求

在知识传授方面，通过本章节的学习，使学生掌握酶的概念，酶的化学本质；酶的分子组成，单纯酶和全酶；酶的活性中心的概念；必需基团的分类及其作用；酶促反应的特点：高效性、高特异性、可调节性和不稳定性；底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程，Km与Vmax值的意义；抑制剂对酶促反应的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构酶和变构调节的概念、机理；掌握酶的共价修饰的概念和作用特点；同工酶的概念和生理意义。熟悉酶促反应的机理，酶与底物复合物的形成即中间产物学说；酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂对酶促反应的影响；酶活性的测定与酶活性单位概念；酶含量的调节特点和调控。了解酶的作用原理：诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应；酶的分类与命名的原则；酶在疾病发生、疾病诊断、疾病治疗中的应用。

在能力培养方面，培养学生运用所学知识计算酶的反应动力学参数的能力；让学生初步了解根据酶的特点设计药物的原理；培养学生临床上对有机磷农药中毒和重金属中毒的应急处理能力。培养学生自主学习能力。

在核心素养方面，对学生进行实事求是，尊重科学，依靠科学的教育；引导学生形成从现象到本质，简单到复杂，感性到理性的认识方法；通过知识结合传统文化让学生提高文化自信；知识结合案例教导学生珍爱生命。

（二）知识点提示

酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。单纯酶是仅有氨基酸残基组成的蛋白质，结合酶除含有蛋白质部分（称酶蛋白）外，还含有非蛋白质部分（称为辅助因子），辅助因子可以是金属离子，也可以是小分子有机化合物。根据辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度可分为辅酶和辅基。许多B族维生素参与辅酶或辅基的组成。酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅酶（或辅基）参与酶的活性中心，决定酶促反应的性质。

酶分子中的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化成产物，这一区域成为酶的活性中心。酶与一般催化剂的不同点在于酶具有高效性、高度特异性、可调控性和不稳定性，并且没有副作用。酶催化作用的机理是降低反应的活化能。其催化机制是酶与底物诱导契合形成酶—底物复合物，通过邻近效应、定向排列、多元催化及表面效应等使酶发挥高效催化作用。

影响酶促反应的因素有底物浓度、酶浓度、温度、pH值、抑制剂和激动剂等。底物浓度对反应速度的影响可用米氏方程表示，其中Km值为米氏常数，是酶的特征性常数，等于反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，表示酶与底物的亲和力。酶促反应具有最适pH值和最适温度。酶的抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制两种，可逆抑制又分为竞争性抑制、反竞争性抑制和非竞争性抑制。

酶的调节分为酶活性调节及酶含量调节两方面，前者涉及一些酶结构的变化，主要有别构调节和酶的共价修饰调节；后者包括酶蛋白合成的调节及酶降解的调节。有些酶在细胞中生成时是以无活性的酶原形式存在，只有在一定条件下才可转变成有活性的酶，此过程称为酶原的激活。同工酶是指催化的化学化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质、乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶可分为六大类，分别是：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。酶的名命包括系统命名法和推荐命名法。

（三）教学内容

第一节酶的分子结构与功能  酶的分子组成，酶的活性中心及同工酶。

第二节酶的工作原理  酶促反应的特点，催化作用，酶的专一性；酶促反应的机制；酶-底物复合物。

第三节酶促反应动力学  底物浓度对反应速度的影响，Km和Vmax的概念；酶浓度对反应速度的影响，温度对反应速度的影响，最适温度，pH对反应速度的影响，最适pH，抑制剂对反应速度的影响，可逆抑制，可逆抑制；激活剂对反应速度的影响。

第四节  酶的调节  酶活性的调节，别构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活；酶含量的调节。

第五节  酶的分类与命名

第六节  酶在医学中的应用

实验：谷丙转氨酶活性测定

（四）思考题

1. 酶的化学本质是什么？如何证明？

2. 何为酶的专一性?可分为几种类型?举例说明。

3. 何谓酶的活性中心、必需基团？

4. 辅酶和辅基的概念。何为变构调节、化学修饰、同工酶？

5. 酶原激活的机理及生理意义。

6. Km的意义；Vmax的意义

7. 何谓竞争性抑制?举例说明竞争性抑制与非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。

8. 简述磺胺类药物抑菌机理。