一、教学目标

1.了解蛋白质对生物体的重要意义；

2.蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成的特点；

3.掌握氨基酸的结构特点及理化性质；

4.蛋白质一、二、三、四级结构的概念及稳定因素；

5.理解蛋白质结构与功能的关系；

6.掌握蛋白质的理化性质以及这些性质的生理意义及实践意义； 

7.了解蛋白质分离提纯常用方法及基本原理。

二、教学重点

1.氨基酸的结构特点及理化性质

2.蛋白质一级结构的概念

3.蛋白质二级结构的概念

4.掌握蛋白质的理化性质以及这些性质的生理意义及实践意义

三、教学难点

1.氨基酸的结构和理化性质

2.蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质的理化性质与分离纯化

一、理化性质

（二）蛋白质的两性电离

蛋白质的两性电离和等电点( isoelectric point, pI) 情况基本同前述的氨基酸。

（二）蛋白质的胶体性质   

（1）蛋白质为生物大分子，分子直径在胶粒范围。

（2）蛋白质胶体的稳定因素：颗粒表面电荷；水化膜。

（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固   

1.蛋白质的变性(denaturation)与复性

（1）定义：理化因素作用下→空间构象→理化性质改变活性的丧失。

（2）变性的本质：破坏非共价键和二硫键，肽键未被破坏，一级结构未改变。

（3）应用：变性和防止变性可用来消毒灭菌和保存蛋白质制剂等。    

（4）复性(renaturation)：若去除变性因素后，蛋白质仍可恢复原有的构象和功能。

2.蛋白质沉淀

（1）定义：一定条件下，疏水侧链暴露在外，肽链相互缠绕聚集，蛋白质从溶液中析出。

（2）变性的蛋白质易于沉淀，沉淀并不一定变性。

3.蛋白质的凝固作用(protein coagulation)

蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。

（四）蛋白质的紫外吸收

蛋白质分子中的酪氨酸和色氨酸，在280nm波长处有特征性吸收峰。可作蛋白质定量测定。

（五）蛋白质的呈色反应

（1）茚三酮反应(ninhydrin reaction) 

（2）双缩脲反应(biuret reaction)