细胞骨架(cytoskeleton)是指真核细胞内复杂的纤维状网架结构体系，(狭义上)包括微丝 (microfilament MF)、微管 (microtubule MT) 和中间丝 (intermediate filament, IF) 。

一 微丝与细胞运动

1. 微丝又称肌动蛋白丝 (actin filament)或纤维状肌动蛋白(fibrous actin, F-actin) ，是指真核细胞中由肌动蛋白组成、直径为7 nm的骨架纤维。

微丝结合蛋白赋予了微丝网络不同的结构特征和功能。

2. 主要结构成分：肌动蛋白 (actin)，肌细胞中占蛋白质总量10%，非肌细胞中占1~5%。

3. 两种存在形式：

肌动蛋白单体又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin)，单体组装成为纤维状肌动蛋白(fibrous actin, F-actin)。

单个肽链折叠而成，相对分子质量为43×103,外观呈碟状，中央有一个裂口，裂口内部有ATP结合位点和Mg2+结合位点。 

4. 肌动蛋白在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有88%的同源性。

根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3类:

  （1） α-肌动蛋白，已知4种，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有，各种α-肌动蛋白一级结构(约400个氨基酸残基)仅相差4～6个氨基酸残基 ；

  （2） β-肌动蛋白位于细胞的边缘，γ-肌动蛋白与张力纤维有关，分布于所有肌细胞和非肌肉细胞中；

   （3）β或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。

  二 微丝组装

1. 肌动蛋白单体具有极性，组装时呈头尾相接，故微丝具有极性，既正极与负极之别。

2. 组装过程:成核反应、纤维的延长。

体内组装时，MF呈现出动态不稳定性，主要取决于F-actin结合的ATP水解速度与游离的G-actin单体浓度之间的关系。

3.踏车现象

微丝的组装与去组装与肌动蛋白单体的状态、离子的种类及浓度相关。

组装 :ATP、Mg2+、较高浓度的Na+、K+；

去组装:适当浓度的Ca2+，以及低的Na+、 K+；

细胞松弛素(cytochalasins)，可以切断微丝，并结合在微丝正极阻抑肌动蛋白聚合，破坏微丝的三维网络，但不明显导致微丝解聚鬼笔环肽(philloidin)与微丝侧面结合，防止MF解聚。

三 微丝——微丝结合蛋白

1. 微丝是一种动态结构，其动态不稳定性与细胞形态的维持及细胞运动密切相关。肌动蛋白的组装受微丝结合蛋白的调节，包括可溶性肌动蛋白的存在状态和微丝结合蛋白的种类及其存在状态。

• 单体-隔离蛋白与G-actin 结合后抑制它们的聚合，维持高浓度的单体；

• 膜结合蛋白在细胞连接和细胞黏着部位介导微丝与细胞质膜结合；

• 封端蛋白通过与肌动蛋白纤维的一端结合调节肌动蛋白纤维的长度；

• 网络-形成蛋白使肌动蛋白纤维形成网络结构；

• 纤维-切割蛋白将长微丝切成片段，使肌动蛋白由凝胶态向溶胶态转化；

• 纤维-解聚蛋白与肌动蛋白单体或肌动蛋白丝结合，促使肌动蛋白丝的解聚；

• 成束蛋白横向连接相邻微丝形成紧密的微丝束；

四 微丝——细胞皮层

1. 细胞内大部分微丝都集中在紧贴细胞质膜的细胞质区域，并由微丝结合蛋白交联成凝胶状三维网络结构，该区域称为细胞皮层（cell cortex）。

2. 细胞的多种运动如胞质环流(cyclosis)、阿米巴运动(amoiboid)、变皱膜运动(ruffled membrane locomotion)及吞噬(phagocytosis)以及膜蛋白的定位等都与皮层内肌动蛋白的溶胶态或凝胶态转化相关其有关，这些运动能为细胞松弛素所抑制。

五 微丝——微丝性细胞骨架

1. 肠上皮细胞微绒毛(microvillus)的轴心微丝是非肌肉细胞中高度有序微丝束的代表，微丝束同向平行排布，下端终止于端网结构(terminal web)，维持微绒毛形状，无收缩功能。

2. 应力纤维(stress fiber)广泛存在于真核细胞，由大量平行排列的微丝组成，成分为肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和α-辅肌动蛋白，介导细胞间或细胞与基质表面的粘着，可能在细胞形态发生、细胞分化和组织形成等方面具有重要作用。

3. 胞质分裂环：有丝分裂末期，两个即将分裂的子细胞之间产生收缩环，是非肌肉细胞中具有收缩功能的微丝束的典型代表。由大量平行排列的微丝组成，分裂末期胞质中的肌动蛋白能迅速装配成收缩环并进一步收缩(肌动蛋白与肌球蛋白的相对滑动)，使两个子细胞分开；胞质分裂后，收缩环迅速去装配。

4. 肌肉收缩：肌肉可看作一种特别富含细胞骨架的效率非常高的能量转换器，它直接将化学能转变为机械能。

5. 胞质分裂环：有丝分裂末期，两个即将分裂的子细胞之间产生收缩环，是非肌肉细胞中具有收缩功能的微丝束的典型代表。由大量平行排列的微丝组成，分裂末期胞质中的肌动蛋白能迅速装配成收缩环并进一步收缩(肌动蛋白与肌球蛋白的相对滑动)，使两个子细胞分开；胞质分裂后，收缩环迅速去装配。

6. 肌肉收缩：肌肉可看作一种特别富含细胞骨架的效率非常高的能量转换器，它直接将化学能转变为机械能。

六 微丝——肌肉收缩

1. 骨骼肌的超微结构

• 骨骼肌 (skeletal  muscle)：包括粗肌丝(thick filament)即肌球蛋(myosin)、细肌丝(thin filament)即肌动蛋白，肌动蛋白的正极端锚定在Z线 (Z disk, 纤维网状结构)上。

• 肌细胞 (肌纤维, myofiber) 

• 肌原纤维 (myofibrils)   

• 肌小节 (sarcomere)

2. 肌肉收缩系统中的有关微丝结合蛋白

①肌球蛋白(myosin)，头部具ATP酶活力，沿微丝从负极到正极进行运动。MyosinⅡ主要分布于肌细胞，有两个球形头部结构域(具有ATPase活性)和尾部链，多个Myosin尾部相互缠绕，形成myosin filament，即粗肌丝。

  * 分子马达

②原肌球蛋白(tropomyosin, Tm)由两条平行的多肽链形成α-螺旋构型，位于肌动蛋白螺旋沟内，一个Tm分子的长度相当于7个肌动蛋白。Tm结合于细肌丝，调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合。

③肌钙蛋白 (Troponin, Tn)为复合物，包括三个亚基：Tn-C (Ca2+ 敏感性蛋白)能特异与Ca2+结合，Tn-T与原肌球蛋白结合；Tn-I抑制肌球蛋白ATPase活性。细肌丝中每隔40 nm有一个Tn复合体结合到原肌球蛋白上。

3. 神经冲动诱发的肌肉收缩的基本过程

①动作电位的产生，神经冲动经轴突传到神经肌肉接点——运动终板，肌肉细胞膜去极化，经T小管传至肌质网。

②Ca2+的释放，肌质网去极化后释放Ca2+至肌浆中，阈浓度为10-6 mol/L。

③原肌球蛋白位移， Ca2+与Tn-C结合，引起构象变化，Tn-C与Tn-I、Tn-T结合力增强，Tn-I与肌动蛋白结合力削弱而脱离；同时Tn-T使原肌球蛋白移动到肌动蛋白双螺旋沟的深处，消除肌动蛋白与肌球蛋白结合的障碍。

④肌动蛋白丝与肌球蛋白丝的相对滑动：A 肌球蛋白头部与肌动蛋白结合，ATP结    合位点闲置，结合ATP后头部构象变化，脱离肌动蛋白B 头部的ATP酶水解ATP，头部弯曲C 头部释放Pi，与肌动蛋白另一亚基结合D 头部释放ADP，恢复原状，导致滑动。

⑤Ca2+的回收，到达肌肉细胞的一系列冲动一经停止，肌质网就通过主动运输重吸收Ca2+，于是收缩周期停止。