一、教学目标

1.认识酶的本质，理解酶的特征、催化作用和催化机制；

2.清楚辅酶的结构并把它与维生素和核苷酸联系起来；

3.结合酶的化学本质和催化机制学习各种影响酶反应速率的因素。

二、教学重点

1.酶的化学本质、结构、特性和功能

2.酶反应动力学

3.酶的应用

三、教学难点

1.米氏方程的推导

2.酶活调节机制

酶活性的调节控制

调节酶：活性可被调节的酶，主要是别构酶和共价调节酶。

（一）别构效应的调控

别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。

1、别构酶的结构特点和性质

已知的别构酶都是寡聚酶，含有两个或两个以上亚基

具有活性中心和别构中心（调节中心），活性中心负责底物结合和催化，别构中心负责调节酶反应速度。活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。

多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同种效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物的调节。

别构酶由于同位效应和别构效应，不遵循米式方程，动力学曲线也不是典型的双曲线型，而是S型（同位效应为正协同效应）和压低的近双曲线（同位效应为负协同效应）。

2、别构酶的动力学曲线

① 同位效应为正协同效应的别构酶是S型曲线

这种S形曲线体现为，当底物浓度发生较小变化时，别构酶可以极大程度地控制反应速度，这是别构酶可以灵活地调节反应速度的原因。

米氏酶：[S]0.9/[S]0.1=81

别构酶：[S]0.9/[S]0.1=3

表明当底物浓度发生较小变化时，如上升3倍，别构酶的酶促反应速度可以从0.1Vmax升至0.9Vmax 。

当增加正调节物浓度时Km减小，亲和力增大，协同性减小：当增加负调节物的浓度时Km增加，亲和力减小，协同性增大（对底物浓度的反应灵敏度增加）。

② 同位效应为负协同效应的别构酶是近似双曲线

负协同效应时酶的反应速度对底物浓度的变化不敏感

（二）可逆共价修饰的调控（共价调节酶）

共价调节酶：酶分子被其它的酶催化进行共价修饰，从而在活性形式与非活性形式之间相互转变。

信号的级联放大：

1分子磷酸化酶激酶，活化生成几千个磷酶化酶a

1分子磷酸化酶a，催化生成几千个1-P-G

共价调节酶的两种常见类型

<————>①磷酸化         去磷酸化     -OH  ATP

<————>②腺苷酰化        脱腺苷酰化  腺苷酰基由ATP提供

（三）酶原的激活

具有不可逆性。属于此类的有消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）和血液凝固系统中的酶。

1、胰凝乳蛋白酶原的激活（由胰蛋白酶激活）

2、胰蛋白酶对胰脏蛋白酶原的激活

同工酶、诱导酶

一、同工酶

能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构不同的一组酶，存在于生物的同一种属或同一个体的不同组织中，甚至同一组织、同一细胞中。

哺乳动物乳酸脱氢酶有5种

举例

二、诱导酶

酶可相对地区分为结构酶和诱导酶。

结构酶：指正常细胞内存在的酶，它的含量较稳定，受外界因素影响很小。

诱导酶：在正常细胞中含量极少或没有，当细胞中加入特定诱导物后，诱导产生的酶，含量在诱导物存在下显著增高，诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。