生物化学(2024春)

沈阳师范大学 李玥莹

目录

  • 1 绪论
    • 1.1 绪论
  • 2 糖类化学
    • 2.1 糖的概念、分类及生物学作用
    • 2.2 单糖
    • 2.3 二糖和多糖
  • 3 脂类化学
    • 3.1 生物体内的脂类
    • 3.2 脂肪
  • 4 蛋白质化学
    • 4.1 蛋白质的分子组成(一)
    • 4.2 蛋白质的分子组成(二)
    • 4.3 蛋白质的分子组成(三)
    • 4.4 蛋白质的分子结构
    • 4.5 蛋白质结构与功能的关系
    • 4.6 蛋白质的理化性质与分离纯化(一)
    • 4.7 蛋白质的理化性质与分离纯化(二)
  • 5 核酸化学
    • 5.1 核酸的化学组成
    • 5.2 DNA的一级结构
    • 5.3 DNA的空间结构
    • 5.4 RNA的结构
    • 5.5 核酸的性质
  • 6 酶化学
    • 6.1 酶学概论
    • 6.2 酶的活性中心及其作用机理
    • 6.3 酶促反应动力学(一)
    • 6.4 酶促反应动力学(二)
    • 6.5 酶活性的调节控制
  • 7 维生素化学
    • 7.1 维生素总论及脂溶性维生素
    • 7.2 水溶性维生素
  • 8 糖代谢
    • 8.1 无氧氧化途径
    • 8.2 三羧酸循环
    • 8.3 糖的合成代谢
    • 8.4 糖原的合成与分解
    • 8.5 糖异生途径
    • 8.6 血糖及血糖含量调节
  • 9 脂质代谢
    • 9.1 脂类的消化、吸收和运转
    • 9.2 甘油三酯和脂肪酸的分解代谢
    • 9.3 酮体的代谢
    • 9.4 脂肪酸及甘油三脂的合成代谢
  • 10 蛋白质降解和氨基酸代谢
    • 10.1 蛋白质消化、降解及氮平衡
    • 10.2 氨基酸分解代谢
    • 10.3 氨的代谢
    • 10.4 氨基酸碳架的去路
  • 11 核酸降解和核苷酸代谢
    • 11.1 嘌呤核苷酸的代谢(一)
    • 11.2 嘌呤核苷酸的代谢(二)
  • 12 生物氧化
    • 12.1 生物氧化、氧化电子传递链和氧化磷酸化作用
    • 12.2 氧化磷酸化的偶联机理
  • 13 物质代谢的相互联系与调节控制
    • 13.1 物质代谢之间的相互联系
    • 13.2 代谢的调节控制
  • 14 DNA的生物合成
    • 14.1 DNA的复制的特点
    • 14.2 DNA的复制的酶学基础
    • 14.3 DNA复制过程
    • 14.4 RNA指导的DNA合成(逆转录)
    • 14.5 DNA的损伤及修复
  • 15 RNA的生物合成
    • 15.1 DNA指导的RNA合成(转录)
    • 15.2 RNA生物合成的抑制剂
  • 16 蛋白质的生物合成
    • 16.1 参与蛋白质生物合成的物质
    • 16.2 蛋白质生物合成过程
    • 16.3 蛋白质合成后的加工、修饰及分泌
  • 17 试题资源
    • 17.1 试题资源
蛋白质的分子结构
  • 1 内容
  • 2 测验4.4

一、教学目标

1.了解蛋白质对生物体的重要意义;

2.蛋白质的分类,掌握蛋白质元素组成的特点;

3.掌握氨基酸的结构特点及理化性质;

4.蛋白质一、二、三、四级结构的概念及稳定因素;

5.理解蛋白质结构与功能的关系;

6.掌握蛋白质的理化性质以及这些性质的生理意义及实践意义; 

7.了解蛋白质分离提纯常用方法及基本原理。

二、教学重点

1.氨基酸的结构特点及理化性质

2.蛋白质一级结构的概念

3.蛋白质二级结构的概念

4.掌握蛋白质的理化性质以及这些性质的生理意义及实践意义

三、教学难点

1.氨基酸的结构和理化性质

2.蛋白质的结构和功能的关系

蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构

主要的化学键—肽键,有些蛋白质还包括二硫键

二、蛋白质的二级结构

蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,不涉及氨基酸残基侧链的构象 。

二级结构的主要化学键—氢键

二级结构的基本单位—肽单元

(一)二级结构的基础肽单元

对肽单元的说明:

(1)Ca1、C、O、N、H、Ca2 6个原子在同一平面,称为肽键平面

(2)Ca1和Ca2为反式(trans)构型,O和H也是反式构型。

(3)0.127 nm <肽键<0.149 nm,键长0.132nm,部分双键性质,不能自由旋转。

(4)Cα与羰基Co和N相连的单键能自由旋转,角度为ψ 、 j ,该旋转角度决定了相邻2肽单元的相对空间位置。

(二)蛋白质二级结构的主要形式

1a-螺旋 ( a -helix )

a-螺旋结构要点:①外观:右手螺旋(顺)。②螺距:3.6个氨基酸、0.54nm。③维持因素:氢键。④R基团的位置:螺旋外侧,R基团影响a-螺旋的形成。

2、β-折叠 (β-pleated sheet )

β-折叠结构要点:①肽段折纸状、锯齿状,相对伸展。②几个肽段顺向平行、反向平行0.70nm。③维持因素:氢键。④R基团的位置:锯齿的上下方。

3β-转角和无规卷曲

β-转角结构要点:

(1)4个氨基酸残基

(2)第二个常为脯氨酸

(3)180°回折

(4)氢键维持

无规卷曲:无确定规律性的肽段的结构

4、模体(motif)

(三)氨基酸侧链基团R对二级结构的影响

(1)R基团的电荷

(2)R基团的大小

(3)R基团的形状

三、蛋白质的三级结构

(一)三维空间的位置排布

维持蛋白质分子构象的各种化学键:氢键;离子键;疏水键

(二)结构域

三级结构中、分割成折叠较为紧密的区域,各行使其功能。

(三)分子伴侣(chaperon)

四、蛋白质的四级结构(quaternary  structure)

四级结构—各亚基的空间排布,亚基间相互作用关系

亚基 (subunit)—四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链

维持因素—离子键、氢键不包括共价键

五、蛋白质的分类

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