一、教学目标

1.脱氨的几种方式

2.氨的去路

3.掌握尿素的合成、氨的转运

二、教学重点

1.脱氨的几种方式

2.氨的去路

3.尿素的合成

4.氨的转运

5.脱氨后碳架的去向

三、教学难点

1.联合脱氨

2.鸟氨酸循环

氨基酸分解代谢

氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。

氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基，形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，产生ATP ，也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。

一、脱氨基作用

主要在肝脏中进行

（一）氧化脱氨基

第一步，脱氢，生成亚胺。第二步，水解。

生成的H₂O₂有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。

1、催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）

（1）Ｌ—氨基酸氧化酶

真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。

（2）D-氨基酸氧化酶  E-FAD

有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。

（5）L-Glu脱氢酶  E-NAD⁺    E-NADP⁺

真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。

此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。

ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。

ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。

因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。

（二）非氧化脱氨基作用（大多数在微生物的中进行）

①还原脱氨基（严格无氧条件下）

②水解脱氨基

③脱水脱氨基

④脱巯基脱氨基

⑤氧化-还原脱氨基

两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。

⑥脱酰胺基作用

谷胺酰胺酶：谷胺酰胺  +  H2O → 谷氨酸  +  NH3

天冬酰胺酶：天冬酰胺  +  H2O → 天冬氨酸  +  NH3

谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中

（三）转氨基作用

转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。

转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。

转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。

大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。

动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。

（四）联合脱氨基

单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。

机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。

1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用

氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。

2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用

二、脱羧作用

生物体内大部分a.a可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。

a.a脱羧酶专一性很强，每一种a.a都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。

a.a脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经介质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。

但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。