目录

  • 1 第一单元
    • 1.1 绪论
  • 2 蛋白质的结构与功能
    • 2.1 蛋白质的分子组成
      • 2.1.1 蛋白质的元素组成
      • 2.1.2 蛋白质的基本组成单位——氨基酸
    • 2.2 蛋白质的分子结构
    • 2.3 蛋白质的结构与功能
    • 2.4 蛋白质的理化性质
  • 3 核酸的结构与功能
    • 3.1 核酸的分子组成
    • 3.2 核酸的分子结构
    • 3.3 核酸的理化性质
  • 4 维生素
    • 4.1 维生素
  • 5 酶
    • 5.1 酶的结构与功能
    • 5.2 酶促反应的特点
    • 5.3 影响酶促反应的因素
  • 6 生物氧化
    • 6.1 生物氧化的特点
    • 6.2 生物氧化过程中二氧化碳和水的生成
    • 6.3 ATP的生成与能量的转换及利用
  • 7 糖代谢
    • 7.1 概述
    • 7.2 糖的分解代谢
      • 7.2.1 糖酵解
      • 7.2.2 糖的有氧氧化
      • 7.2.3 磷酸戊糖途径
    • 7.3 糖原合成与分解
    • 7.4 糖异生
    • 7.5 血糖及其调节
  • 8 脂类代谢
    • 8.1 概述
    • 8.2 甘油三酯代谢
      • 8.2.1 甘油三酯的分解代谢
      • 8.2.2 甘油三酯的合成代谢
    • 8.3 磷脂代谢
    • 8.4 胆固醇代谢
    • 8.5 血脂
  • 9 氨基酸代谢
    • 9.1 蛋白质的营养作用
    • 9.2 氨基酸的一般代谢
    • 9.3 个别氨基酸的代谢
  • 10 核苷酸代谢
    • 10.1 核苷酸的合成代谢
    • 10.2 核苷酸的分解代谢
  • 11 遗传信息传递与表达
    • 11.1 DNA的生物合成
    • 11.2 RNA的生物合成
    • 11.3 蛋白质的生物合成
  • 12 肝与血液生化
    • 12.1 肝的生化
    • 12.2 红细胞的生化
    • 12.3 胆红素代谢与黄疸
  • 13 生化实验
    • 13.1 安全教育
    • 13.2 酶的专一性、抑制剂和激活剂对酶促反应的影响
    • 13.3 分光光度计的使用
蛋白质的理化性质

学习点拨

                                     ———视频选自中国大学MOOC 山东大学《生物化学》

学习精读

一、蛋白质的紫外吸收

•波长:280nm

•引起紫外吸收的因素:主要是酪氨酸和色氨酸(Tyr,Trp)的共轭双键。

•可用于蛋白质的定量分析

二、蛋白质的两性解离与等电点

蛋白质的等电点(pI):当蛋白质处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子趋势相等,成为兼性离子,静电荷为零。此时的溶液pH值称为蛋白质的等电点。

pH>pI:带负电荷(成为阴离子)

pH<pI:带正电荷(成为阳离子)

pH=pI时:不带电(兼性离子)

电泳技术

三、蛋白质的胶体性质

蛋白质属于生物大分子,分子量多在1万~10万,分子直径在1~100nm,属于胶体颗粒。

蛋白质胶体溶液稳定的两个因素:水化膜和颗粒表面电荷


蛋白质溶液具有胶体溶液性质:如不能透过半透膜,高速离心时有沉降现象。

四、蛋白质变性与复性

蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质的特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

蛋白质变性本质:破坏次级键,不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素:如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。    

蛋白质复性:若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。

五、蛋白质沉淀与凝固

1、盐析(初步分离蛋白质):

在蛋白质溶液中加入高浓度中性盐,使蛋白质从溶液中析出的现象称为盐析。(不引起蛋白质变性)、

 原理:破坏水化膜,中和蛋白质所带电荷。

2. 有机溶液沉淀

  有机溶剂如乙醇、甲醇等,破坏蛋白质的水化膜,使蛋白质沉淀析出。

3、重金属离子沉淀

  重金属离子如Ag+、Cu+、Hg+等,与蛋白质阴离子结合成不溶性的蛋白盐而沉淀

4、生物碱试剂沉淀

   生物碱试剂能与蛋白质阳离子结合成不溶性的蛋白盐而沉淀。

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