一、肌红蛋白（myoglobin）

肌红蛋白是第一个被确定的具有三级结构的蛋白质，主要生物学功能是结合氧，是哺乳动物肌肉中储氧的蛋白质。肌红蛋白由一条多肽链组成，呈扁平的棱形，含有一个血红素辅基,有8段-螺旋，血红素居于分子内部的空穴中，其上的丙氨酸与蛋白质的碱性氨基酸形成盐键，Fe与F8上的组氨酸形成配位键。

二、血红蛋白（hemoglobin）

血红蛋白是脊椎动物红细胞主要组成部分，它的主要功能是运输氧和二氧化碳，维持血液pH值的稳定等作用。血红蛋白是由四个亚基构成的四级结构，呈四面体结构，每个亚基的三级结构与肌红蛋白极为相似。成人α2β2；胎儿α2γ2；早期胚胎 α2ε2。四个亚基之间被8对盐键所稳定。

三、别构效应

1.别构效应：由于小分子（O2）与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为别构效应。

氧合可以引发维系血红蛋白4个亚基的8对离子键相继断开，从比较紧凑的T构象转变为比较松弛的R构象。

2.协同效应：一个亚基与其配体（O2）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应。

小分子物质，称为别构效应剂。

起促进作用的，为正协同效应，称为别构激活剂；

起抑制作用的，为负协同效应，称为别构抑制剂。

3.血红蛋白与氧的解离曲线为“S”形