目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学的定义与研究内容
    • 1.2 生物化学的内容组成
    • 1.3 生物化学的形成与发展
    • 1.4 生物化学与专业的关系
  • 2 蛋白质的化学
    • 2.1 概述
    • 2.2 蛋白质总论
    • 2.3 氨基酸的分类与物理性质
    • 2.4 蛋白质的构件——氨基酸
    • 2.5 肽
    • 2.6 蛋白质的结构
    • 2.7 蛋白质的结构与功能
    • 2.8 蛋白质的分离纯化
    • 2.9 蛋白质的性质与分离纯化
    • 2.10 蛋白质的鉴定与分析
    • 2.11 肌红蛋白与血红蛋白
    • 2.12 测验1氨基酸组成、结构与性质
    • 2.13 测验2 肽、蛋白质的结构和功能
    • 2.14 测验3 蛋白质的理化性质
  • 3 核酸化学
    • 3.1 DNA是遗传物质的发现
    • 3.2 概述
    • 3.3 核酸分子的化学组成
    • 3.4 DNA的结构
    • 3.5 tRNA结构
    • 3.6 核酸的分子结构
    • 3.7 核酸的理化性质
    • 3.8 核酸的变性、复性与分子杂交
    • 3.9 核酸的分离、纯化与鉴定
    • 3.10 训练4 核酸的组成、结构基础练习
    • 3.11 训练5 核酸的性质基础练习
  • 4 糖类化学
    • 4.1 第五次拓展训练
  • 5 脂类化学
    • 5.1 脂类概述
    • 5.2 单脂
    • 5.3 复脂
    • 5.4 类脂
    • 5.5 第六次拓展训练
  • 6 酶与维生素
    • 6.1 概述
    • 6.2 酶的分类及命名
    • 6.3 酶的结构
    • 6.4 酶的结构与功能
    • 6.5 酶的作用机理
    • 6.6 酶的高效性机制
    • 6.7 诱导契合学说
    • 6.8 酶促反应动力学
    • 6.9 训练6 酶概述部分基础练习
    • 6.10 训练7 酶组成、结构、作用机理基础练习
    • 6.11 训练8 酶促动力学基础练习
  • 7 生物氧化
    • 7.1 概述
    • 7.2 生物氧化的特点
    • 7.3 生物氧化体系——呼吸链
    • 7.4 ATP的生成方式
    • 7.5 化学渗透假说
    • 7.6 氧化磷酸化的抑制
    • 7.7 线粒体的穿梭系统
    • 7.8 训练9 生物氧化的特点、呼吸链的组成及功能基础练习
    • 7.9 训练10 ATP的生成方式、机理及抑制基础练习
  • 8 糖代谢
    • 8.1 糖原的降解
    • 8.2 葡萄糖的分解代谢
    • 8.3 糖酵解
    • 8.4 糖有氧氧化
    • 8.5 三羧酸循环
    • 8.6 糖有氧氧化的能量计算
    • 8.7 磷酸戊糖途径
    • 8.8 糖异生
    • 8.9 寡糖和多糖的合成
    • 8.10 葡萄糖的合解代谢
    • 8.11 糖代谢的调节
    • 8.12 训练11 多糖降解、糖酵解途径基础练习
    • 8.13 训练12 糖的有氧氧化、磷酸戊糖途径基础练习
    • 8.14 训练13 糖异生途径、糖的合成基础练习
  • 9 脂类代谢
    • 9.1 脂类的贮存、动员与运输
    • 9.2 脂肪的代谢
    • 9.3 脂肪酸氧化
    • 9.4 脂肪酸氧化的能量计算
    • 9.5 酮体的生成与利用
    • 9.6 乙醛酸循环
    • 9.7 脂肪的合成
    • 9.8 磷脂的代谢
    • 9.9 胆固醇代谢
    • 9.10 吉林省教学名师常桂英教授教学视频
    • 9.11 训练14脂肪降解、脂肪酸分解代谢
    • 9.12 训练15 脂肪酸的合成、磷脂、胆固醇的代谢基础练习
  • 10 蛋白质与氨基酸代谢
    • 10.1 氨基酸的一般代谢
    • 10.2 氨的代谢——鸟氨酸循环
    • 10.3 鸟氨酸循环
    • 10.4 氨的转运
    • 10.5 氨基酸的化学反应
    • 10.6 芳香族氨基酸的代谢
    • 10.7 氨基酸的合成代谢
    • 10.8 个别氨基酸的分解代谢
    • 10.9 嘧啶的分解代谢
    • 10.10 训练16蛋白质降解、氨基酸分解代谢基础练习
    • 10.11 训练17 鸟氨酸循环、个别氨基酸分解代谢基础练习
  • 11 核苷酸代谢
    • 11.1 概述
    • 11.2 核苷酸的降解
    • 11.3 嘌呤的分解代谢
    • 11.4 嘌呤核苷酸的合成代谢
    • 11.5 嘌呤核苷酸的从头合成
    • 11.6 嘧啶核糖核苷酸的生物合成
    • 11.7 核苷酸合成的抗代谢物
    • 11.8 脱氧核糖核苷酸和胸苷酸的生成
    • 11.9 训练18 核苷酸的分解、合成代谢基础练习
  • 12 DNA生物合成——复制
    • 12.1 概述
    • 12.2 DNA复制的过程
    • 12.3 半保留复制的发现
    • 12.4 DNA的半保留复制
    • 12.5 参与DNA的复制的酶与蛋白质
    • 12.6 原核生物(大肠杆菌)DNA的复制过程
    • 12.7 真核生物DNA复制
    • 12.8 逆转录 (RNA指导的DNA合成)
    • 12.9 基因突变和DNA的损伤修复
    • 12.10 PCR反应过程
    • 12.11 端粒的复制
    • 12.12 DNA的损伤修复
    • 12.13 训练19 参与DNA合成的酶及过程基础练习
    • 12.14 训练20 逆转录、DNA损伤和修复基础练习
  • 13 RNA 生物合成——转录
    • 13.1 RNA聚合酶
    • 13.2 原核生物的转录
    • 13.3 启动子
    • 13.4 转录的过程
    • 13.5 转录终止机制
    • 13.6 转录后加工
    • 13.7 真核生物的转录
    • 13.8 真核生物的转录后修饰
    • 13.9 训练21 RNA生物合成基础练习
  • 14 蛋白质的生物合成——翻译
    • 14.1 概述
    • 14.2 蛋白质合成体系的组分
    • 14.3 遗传密码的特性
    • 14.4 rRNA与蛋白质合成场所
    • 14.5 蛋白质生物合成过程(原核生物)
    • 14.6 翻译的过程
    • 14.7 肽链合成后的加工
    • 14.8 代谢调节
    • 14.9 蛋白质生物合成的干扰与抑制
    • 14.10 训练22 蛋白质生物合成基础练习
    • 14.11 第二十五次训练  蛋白质合成过程
  • 15 基因表达的调控
    • 15.1 乳糖操纵子
    • 15.2 色氨酸操纵子
    • 15.3 第二十六次训练  物质代谢调节及基因表达调节
  • 16 综合训练
    • 16.1 第二十七次训练  综合训练一
    • 16.2 第二十八次训练  综合训练二
    • 16.3 第二十九次训练  综合训练三
    • 16.4 第三十次训练    综合训练四
  • 17 实验视频
    • 17.1 胰蛋白酶比活力的测定
    • 17.2 离心机的使用
    • 17.3 移液管的使用
    • 17.4 紫外分光光度计的使用
    • 17.5 血清γ球蛋白的分离纯化与鉴定
    • 17.6 血清白蛋白的分离纯化与鉴定
蛋白质的构件——氨基酸

一、蛋白质的元素组成 


二、氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位


(一)氨基酸(Amino Acid)结构

1、氨基酸的结构特点:

存在自然界氨基酸有300种,组成生物体氨基酸有20种。

(1)两性电解质;        

(2)除甘氨酸, α-碳原子都为不对称碳原子;

(3)均为α-氨基酸(除脯氨酸);

(4)均为L-氨基酸(除甘氨酸); 

(二)氨基酸的分类

1.脂肪族氨基酸

2.芳香族氨基酸

3.杂环氨基酸

20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:

1. 脂肪族氨基酸——R为脂肪烃基


脂肪族氨基酸——R含硫


脂肪族氨基酸——R含羟基


脂肪族氨基酸——R含酰胺基


脂肪族氨基酸——R含羧基


脂肪族氨基酸——R含氨基


2. 芳香族氨基酸——R含苯环


3. 杂环氨基酸














三、氨基酸的理化性质


1.物理性质

常见氨基酸均为无色结晶,其形状因构型而异


溶解性:各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶解于稀  酸或稀碱中,但不能溶解于有机溶剂。

熔点:氨基酸的熔点极高,一般在200℃以上。

味感:其味随不同氨基酸有所不同,谷氨酸的单钠盐有鲜味,是味精的主要成分。

旋光性:除甘氨酸外,氨基酸都具有旋光性,能使偏振光平面向左或向右旋转,左旋者通常用(-)表示,右旋者用(+)表示。


2.氨基酸的两性解离性质及等电点(pI)


当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。


谷氨酸(A)和赖氨酸(B)滴定曲线和等电点计算





1用强酸型阳离子交换树脂分离下述每对氨基酸,当用pH=7.0的缓冲液洗脱时,下述每对中先从柱上洗脱下来的是哪种氨基酸?

(1)Asp,Lys   (2)Arg,Met (3)Glu,Val  

(4)Gly,Leu   (5)Ser,Ala

解答:氨基酸从离子交换柱上被洗脱下来的速度主要受两种因素的影响:其一是带负电荷的树脂磺酸基与氨基酸带正电荷的功能基团之间的离子吸附,吸附力大的在树脂上停滞的时间长,从柱上洗脱下来的速度慢;其二是氨基酸侧链基团与树脂强非极性骨架之间的疏水相互作用。非极性大的侧链R基氨基酸与树脂骨架间的疏水作用力强,从树脂柱上洗脱下来的速度慢。


3. 氨基酸的光学性质                                    


各种氨基酸在可见区都没有光吸收

在紫外光区芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰(色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最大吸收波长分别为279、278、259nm )


测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。



4、重要化学反应 ——氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应(sanger反应)






2 下述每组混合物分别用正丁醇-醋酸-水系统进行纸层析,指出每组中各组分的相对迁移率?

(1)Val,Lys  (2)Phe,Ser  (3)Ala,Val,Leu  (4)Tyr,Ala,Ser,His 

解答:纸层析分离氨基酸或小肽是根据它们的极性。层析时,流动相是非极性的有机溶剂,而固定相是滤纸吸附的水。氨基酸或小肽的侧链非极性越强,与固定相的作用力越小,迁移速度越大;反之,侧链的极性越强,与固定相的作用力越大,迁移的速度越小。