目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学的概念
    • 1.2 生物化学发展简史
    • 1.3 生物化学的主要内容
    • 1.4 生物化学与医学及中医药学的关系
    • 1.5 直播入口8月30日5-6节
  • 2 第三章 蛋白质化学
    • 2.1 第一节 蛋白质的分子组成
      • 2.1.1 蛋白质的元素组成
      • 2.1.2 氨基酸的分类
      • 2.1.3 氨基酸的理化性质
    • 2.2 第二节 肽键和肽
    • 2.3 第三节 蛋白质的分子结构
      • 2.3.1 蛋白质的一级结构
      • 2.3.2 蛋白质的二级结构
      • 2.3.3 蛋白质的三级和四级结构
    • 2.4 第四节 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.5 第五节 蛋白质的理化性质
      • 2.5.1 蛋白质的变性与复性
    • 2.6 第六节 蛋白质的分离与鉴定
    • 2.7 直播入口9月1日5-6节
  • 3 第四章 核酸化学
    • 3.1 第一节 核酸的分子组成
      • 3.1.1 一、核苷酸的组成
      • 3.1.2 二、核苷酸的结构
    • 3.2 第二节 核酸的分子结构
      • 3.2.1 一、核酸的一级结构
      • 3.2.2 二、DNA的二级结构
      • 3.2.3 三、DNA的三级结构
      • 3.2.4 四、RNA的种类和分子结构
    • 3.3 第三节 核酸的理化性质
      • 3.3.1 一、紫外吸收特征
      • 3.3.2 二、变性、复性与杂交
    • 3.4 第四节 核酸的提取和定量
  • 4 酶
    • 4.1 酶的分子结构
    • 4.2 酶促反应的特点和机制
      • 4.2.1 酶促反应特点
      • 4.2.2 酶促反应机制
    • 4.3 酶动力学
      • 4.3.1 酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的影响
      • 4.3.2 温度、pH对酶促反应速度的影响
      • 4.3.3 抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响;酶活力单位与酶活性测定
    • 4.4 酶的调节
    • 4.5 酶的命名和分类
    • 4.6 酶与医学的关系
  • 5 维生素和微量元素
    • 5.1 水溶性维生素
    • 5.2 脂溶性维生素
    • 5.3 微量元素
  • 6 糖代谢
    • 6.1 概述
    • 6.2 糖的分解代谢
      • 6.2.1 糖的无氧酵解
      • 6.2.2 糖的有氧氧化
      • 6.2.3 磷酸戊糖途径
    • 6.3 糖原代谢
    • 6.4 糖异生
    • 6.5 其他单糖代谢(自学)
    • 6.6 血糖
    • 6.7 糖代谢紊乱
    • 6.8 直播入口9月29日5-6节
  • 7 生物氧化
    • 7.1 概述
    • 7.2 呼吸链
    • 7.3 生物氧化与能量代谢
    • 7.4 细胞质NADH的氧化
    • 7.5 其他氧化体系与抗氧化体系
  • 8 脂质代谢
    • 8.1 概述
    • 8.2 甘油三酯分解代谢
    • 8.3 酮体代谢
    • 8.4 甘油三酯合成代谢
    • 8.5 磷脂代谢
    • 8.6 类固醇代谢
    • 8.7 血脂和血浆脂蛋白
    • 8.8 脂质代谢紊乱
  • 9 蛋白质的分解代谢
    • 9.1 概述
    • 9.2 氨基酸的一般代谢
    • 9.3 氨基酸的特殊代谢
    • 9.4 激素对蛋白质代谢的调节(自学)
  • 10 核苷酸代谢
    • 10.1 第一节 核苷酸合成代谢
    • 10.2 第二节 核苷酸分解代谢
    • 10.3 第三节 核苷酸抗代谢物
  • 11 代谢调节
    • 11.1 第一节 代谢的相互联系
    • 11.2 第二节 细胞水平的代谢
    • 11.3 第三节 激素水平的代谢
    • 11.4 第四节 整体水平的代谢调节
  • 12 血液生化
    • 12.1 血浆蛋白
    • 12.2 非蛋白氮
    • 12.3 红细胞代谢
  • 13 肝胆生化
    • 13.1 肝脏物质代谢
    • 13.2 生物转化
    • 13.3 胆汁酸代谢
    • 13.4 胆色素代谢
    • 13.5 药物代谢
  • 14 DNA的生物合成
    • 14.1 DNA复制的基本特征
    • 14.2 大肠杆菌DNA的复制
    • 14.3 真核生物染色体DNA的复制(自学)
    • 14.4 DNA损伤与修复
    • 14.5 DNA的逆转录合成
  • 15 RNA的生物合成
    • 15.1 转录的基本特征
    • 15.2 RNA聚合酶
    • 15.3 大肠杆菌RNA的转录合成
    • 15.4 真核生物RNA的转录后加工
    • 15.5 RNA合成的抑制剂
  • 16 蛋白质的生物合成
    • 16.1 参与蛋白质合成的主要物质
    • 16.2 氨基酸负载
    • 16.3 大肠杆菌蛋白质的合成
    • 16.4 蛋白质的翻译后修饰
    • 16.5 真核生物蛋白质的定向运输
    • 16.6 蛋白质合成的抑制剂(自学)
  • 17 实验:纸层析法鉴定转氨基作用
    • 17.1 教学视频
酶的分子结构





一、酶的分子组成

1. 按化学组成分

1.1单纯酶

仅由氨基酸残基构成的酶。如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。

1.2结合酶

包括酶蛋白(蛋白质的部分)和辅助因子(非蛋白部分)。

* 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。

* 酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性,只有结合在一起构成全酶后才有催化活性。

2. 结合酶各组分功能

2.1 酶蛋白

决定反应的特异性及其催化机制。

2.2 辅助因子

决定反应的性质和反应类型。

包括  1.小分子有机化合物:主要是B族维生素

         2.金属离子

         3.蛋白类辅助因子

3. 辅助因子分类

按其与酶蛋白结合的紧密程度分为:

   ① 辅酶:与酶蛋白结合疏松,可用透析、超滤等方法除去;

   ② 辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

   * 金属离子大部分属于辅基,小分子有机化合物则大部分属于辅酶。

二、酶的活性中心

1. 必需基团

   指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。

   如Ser和Thr残基上的-OH、His残基上的咪唑基、Cys残基上的-SH。

2. 酶的活性中心

    指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

2.1活性中心内的必需基团

    结合基团:与底物相结合

    催化基团:催化底物生成产物

    *常见:His—咪唑基;Ser—羟基;Cys—巯基;Glu—γ羧基。

2.2 活性中心外的必需基团

位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。

三、同工酶

1. 概念

  指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

2. 临床意义

2.1 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断

当某组织病变时,存在这些组织中的某种特殊的同工酶会释放出来,使同工酶谱发生改变,测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度,有助于疾病诊断。

2.2 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究

3. 以乳酸脱氢酶(LDH)为例

LDH是四聚体,由骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)2种亚基构成。其亚基按不同比例组成了五种同工酶,即LDH1、LDH2、LDH3、LDH4和LDH5,其在电场中电泳速度依次递减。LDH1在心肌细胞中含量最高,而LDH5在骨骼肌细胞中含量丰富,如心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液,使血清中LDH1活性升高,而肝病时LDH5活性升高。