目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学的概念
    • 1.2 生物化学发展简史
    • 1.3 生物化学的主要内容
    • 1.4 生物化学与医学及中医药学的关系
    • 1.5 直播入口8月30日5-6节
  • 2 第三章 蛋白质化学
    • 2.1 第一节 蛋白质的分子组成
      • 2.1.1 蛋白质的元素组成
      • 2.1.2 氨基酸的分类
      • 2.1.3 氨基酸的理化性质
    • 2.2 第二节 肽键和肽
    • 2.3 第三节 蛋白质的分子结构
      • 2.3.1 蛋白质的一级结构
      • 2.3.2 蛋白质的二级结构
      • 2.3.3 蛋白质的三级和四级结构
    • 2.4 第四节 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.5 第五节 蛋白质的理化性质
      • 2.5.1 蛋白质的变性与复性
    • 2.6 第六节 蛋白质的分离与鉴定
    • 2.7 直播入口9月1日5-6节
  • 3 第四章 核酸化学
    • 3.1 第一节 核酸的分子组成
      • 3.1.1 一、核苷酸的组成
      • 3.1.2 二、核苷酸的结构
    • 3.2 第二节 核酸的分子结构
      • 3.2.1 一、核酸的一级结构
      • 3.2.2 二、DNA的二级结构
      • 3.2.3 三、DNA的三级结构
      • 3.2.4 四、RNA的种类和分子结构
    • 3.3 第三节 核酸的理化性质
      • 3.3.1 一、紫外吸收特征
      • 3.3.2 二、变性、复性与杂交
    • 3.4 第四节 核酸的提取和定量
  • 4 酶
    • 4.1 酶的分子结构
    • 4.2 酶促反应的特点和机制
      • 4.2.1 酶促反应特点
      • 4.2.2 酶促反应机制
    • 4.3 酶动力学
      • 4.3.1 酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的影响
      • 4.3.2 温度、pH对酶促反应速度的影响
      • 4.3.3 抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响;酶活力单位与酶活性测定
    • 4.4 酶的调节
    • 4.5 酶的命名和分类
    • 4.6 酶与医学的关系
  • 5 维生素和微量元素
    • 5.1 水溶性维生素
    • 5.2 脂溶性维生素
    • 5.3 微量元素
  • 6 糖代谢
    • 6.1 概述
    • 6.2 糖的分解代谢
      • 6.2.1 糖的无氧酵解
      • 6.2.2 糖的有氧氧化
      • 6.2.3 磷酸戊糖途径
    • 6.3 糖原代谢
    • 6.4 糖异生
    • 6.5 其他单糖代谢(自学)
    • 6.6 血糖
    • 6.7 糖代谢紊乱
    • 6.8 直播入口9月29日5-6节
  • 7 生物氧化
    • 7.1 概述
    • 7.2 呼吸链
    • 7.3 生物氧化与能量代谢
    • 7.4 细胞质NADH的氧化
    • 7.5 其他氧化体系与抗氧化体系
  • 8 脂质代谢
    • 8.1 概述
    • 8.2 甘油三酯分解代谢
    • 8.3 酮体代谢
    • 8.4 甘油三酯合成代谢
    • 8.5 磷脂代谢
    • 8.6 类固醇代谢
    • 8.7 血脂和血浆脂蛋白
    • 8.8 脂质代谢紊乱
  • 9 蛋白质的分解代谢
    • 9.1 概述
    • 9.2 氨基酸的一般代谢
    • 9.3 氨基酸的特殊代谢
    • 9.4 激素对蛋白质代谢的调节(自学)
  • 10 核苷酸代谢
    • 10.1 第一节 核苷酸合成代谢
    • 10.2 第二节 核苷酸分解代谢
    • 10.3 第三节 核苷酸抗代谢物
  • 11 代谢调节
    • 11.1 第一节 代谢的相互联系
    • 11.2 第二节 细胞水平的代谢
    • 11.3 第三节 激素水平的代谢
    • 11.4 第四节 整体水平的代谢调节
  • 12 血液生化
    • 12.1 血浆蛋白
    • 12.2 非蛋白氮
    • 12.3 红细胞代谢
  • 13 肝胆生化
    • 13.1 肝脏物质代谢
    • 13.2 生物转化
    • 13.3 胆汁酸代谢
    • 13.4 胆色素代谢
    • 13.5 药物代谢
  • 14 DNA的生物合成
    • 14.1 DNA复制的基本特征
    • 14.2 大肠杆菌DNA的复制
    • 14.3 真核生物染色体DNA的复制(自学)
    • 14.4 DNA损伤与修复
    • 14.5 DNA的逆转录合成
  • 15 RNA的生物合成
    • 15.1 转录的基本特征
    • 15.2 RNA聚合酶
    • 15.3 大肠杆菌RNA的转录合成
    • 15.4 真核生物RNA的转录后加工
    • 15.5 RNA合成的抑制剂
  • 16 蛋白质的生物合成
    • 16.1 参与蛋白质合成的主要物质
    • 16.2 氨基酸负载
    • 16.3 大肠杆菌蛋白质的合成
    • 16.4 蛋白质的翻译后修饰
    • 16.5 真核生物蛋白质的定向运输
    • 16.6 蛋白质合成的抑制剂(自学)
  • 17 实验:纸层析法鉴定转氨基作用
    • 17.1 教学视频
第五节 蛋白质的理化性质



一、蛋白质的两性解离及等电点

1. 蛋白质的等电点(pI):

1.1 定义:

 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

1.2 解离式:

1.3 结论:

pH < pI,Pr解离成阳离子;

pH = pI,Pr为兼性离子;

pH > pI,Pr解离成阴离子。

二、蛋白质的胶体性质

蛋白质是生物大分子,分子量在1万~10万之间,分子直径在胶体颗粒的范围(1~ 100nm),因此具有胶体的性质。

影响蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜

例如:加乙醇、丙酮使Pr沉淀——竞争水分子,破坏水化膜

三、蛋白质的紫外吸收性质

    由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。

四、蛋白质的显色反应

1. 双缩脲反应(biuret reaction)

       蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,可用来检测蛋白质水解程度。

2. 茚三酮反应(ninhydrin reaction)

      蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应,生成蓝紫色化合物

五、蛋白质的变性、复性

1. 变性:

3.1 定义:

在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性丧失,称为蛋白质的变性。

3.2 变性的本质:

破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构

3.3 造成变性的因素:

加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等

3.4 变性后理化性质的改变:

溶解度降低,粘度增加,结晶能力消失,生物活性丧失,易被蛋白酶水解

3.5 应用举例:

如临床上的消毒、杀菌;保护蛋白制剂(如疫苗)等

2. 复性

若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能,称为复性。

3. 沉淀:

蛋白质自溶液中析出的现象称为沉淀。变性的蛋白质易于沉淀,但不一定都发生沉淀;沉淀的蛋白质易发生变性,但并不都变性,如盐析。

4. 凝固:

加热使蛋白质变性并结成凝块,此凝块不再溶于强酸或强碱中的现象称为蛋白质的凝固作用。凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆结果。

简单复习本知识点的内容:

1.什么是蛋白质等电点。

2.蛋白质胶体性质的维系因素有哪些?

3.什么是蛋白质变性,变性的本质,变性后哪些理化因素发生改变

4.蛋白质变性与沉淀有什么关系。