目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学的概念
    • 1.2 生物化学发展简史
    • 1.3 生物化学的主要内容
    • 1.4 生物化学与医学及中医药学的关系
    • 1.5 直播入口8月30日5-6节
  • 2 第三章 蛋白质化学
    • 2.1 第一节 蛋白质的分子组成
      • 2.1.1 蛋白质的元素组成
      • 2.1.2 氨基酸的分类
      • 2.1.3 氨基酸的理化性质
    • 2.2 第二节 肽键和肽
    • 2.3 第三节 蛋白质的分子结构
      • 2.3.1 蛋白质的一级结构
      • 2.3.2 蛋白质的二级结构
      • 2.3.3 蛋白质的三级和四级结构
    • 2.4 第四节 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.5 第五节 蛋白质的理化性质
      • 2.5.1 蛋白质的变性与复性
    • 2.6 第六节 蛋白质的分离与鉴定
    • 2.7 直播入口9月1日5-6节
  • 3 第四章 核酸化学
    • 3.1 第一节 核酸的分子组成
      • 3.1.1 一、核苷酸的组成
      • 3.1.2 二、核苷酸的结构
    • 3.2 第二节 核酸的分子结构
      • 3.2.1 一、核酸的一级结构
      • 3.2.2 二、DNA的二级结构
      • 3.2.3 三、DNA的三级结构
      • 3.2.4 四、RNA的种类和分子结构
    • 3.3 第三节 核酸的理化性质
      • 3.3.1 一、紫外吸收特征
      • 3.3.2 二、变性、复性与杂交
    • 3.4 第四节 核酸的提取和定量
  • 4 酶
    • 4.1 酶的分子结构
    • 4.2 酶促反应的特点和机制
      • 4.2.1 酶促反应特点
      • 4.2.2 酶促反应机制
    • 4.3 酶动力学
      • 4.3.1 酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的影响
      • 4.3.2 温度、pH对酶促反应速度的影响
      • 4.3.3 抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响;酶活力单位与酶活性测定
    • 4.4 酶的调节
    • 4.5 酶的命名和分类
    • 4.6 酶与医学的关系
  • 5 维生素和微量元素
    • 5.1 水溶性维生素
    • 5.2 脂溶性维生素
    • 5.3 微量元素
  • 6 糖代谢
    • 6.1 概述
    • 6.2 糖的分解代谢
      • 6.2.1 糖的无氧酵解
      • 6.2.2 糖的有氧氧化
      • 6.2.3 磷酸戊糖途径
    • 6.3 糖原代谢
    • 6.4 糖异生
    • 6.5 其他单糖代谢(自学)
    • 6.6 血糖
    • 6.7 糖代谢紊乱
    • 6.8 直播入口9月29日5-6节
  • 7 生物氧化
    • 7.1 概述
    • 7.2 呼吸链
    • 7.3 生物氧化与能量代谢
    • 7.4 细胞质NADH的氧化
    • 7.5 其他氧化体系与抗氧化体系
  • 8 脂质代谢
    • 8.1 概述
    • 8.2 甘油三酯分解代谢
    • 8.3 酮体代谢
    • 8.4 甘油三酯合成代谢
    • 8.5 磷脂代谢
    • 8.6 类固醇代谢
    • 8.7 血脂和血浆脂蛋白
    • 8.8 脂质代谢紊乱
  • 9 蛋白质的分解代谢
    • 9.1 概述
    • 9.2 氨基酸的一般代谢
    • 9.3 氨基酸的特殊代谢
    • 9.4 激素对蛋白质代谢的调节(自学)
  • 10 核苷酸代谢
    • 10.1 第一节 核苷酸合成代谢
    • 10.2 第二节 核苷酸分解代谢
    • 10.3 第三节 核苷酸抗代谢物
  • 11 代谢调节
    • 11.1 第一节 代谢的相互联系
    • 11.2 第二节 细胞水平的代谢
    • 11.3 第三节 激素水平的代谢
    • 11.4 第四节 整体水平的代谢调节
  • 12 血液生化
    • 12.1 血浆蛋白
    • 12.2 非蛋白氮
    • 12.3 红细胞代谢
  • 13 肝胆生化
    • 13.1 肝脏物质代谢
    • 13.2 生物转化
    • 13.3 胆汁酸代谢
    • 13.4 胆色素代谢
    • 13.5 药物代谢
  • 14 DNA的生物合成
    • 14.1 DNA复制的基本特征
    • 14.2 大肠杆菌DNA的复制
    • 14.3 真核生物染色体DNA的复制(自学)
    • 14.4 DNA损伤与修复
    • 14.5 DNA的逆转录合成
  • 15 RNA的生物合成
    • 15.1 转录的基本特征
    • 15.2 RNA聚合酶
    • 15.3 大肠杆菌RNA的转录合成
    • 15.4 真核生物RNA的转录后加工
    • 15.5 RNA合成的抑制剂
  • 16 蛋白质的生物合成
    • 16.1 参与蛋白质合成的主要物质
    • 16.2 氨基酸负载
    • 16.3 大肠杆菌蛋白质的合成
    • 16.4 蛋白质的翻译后修饰
    • 16.5 真核生物蛋白质的定向运输
    • 16.6 蛋白质合成的抑制剂(自学)
  • 17 实验:纸层析法鉴定转氨基作用
    • 17.1 教学视频
第三节 蛋白质的分子结构

蛋白质分子结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。

一、蛋白质的一级结构(基本结构)

 1. 定义:

指蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

 2. 主要维系键: 肽键

举例:牛胰岛素的一级结构——A链和B链组成,两条链间由2-S-S-连接,A链有一个链内-S-S-

 3. 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

二、蛋白质的空间结构

1.蛋白质的二级结构

1.1 定义:

蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

1.2 主要维系键:

    氢键

1.3 二级结构形成基础:肽单元

肽链中肽键(C-N)的键长为0.132nm,介于C-N单键长(0.149nm)和C=N双键长(0.123nm)之间,不能自由旋转,这样使肽键中的CONH四个原子和与它们相邻的Cα处在同一平面内,这个平面称为肽单元,又称肽键平面。肽键两端的Cα-NCα-C单键可以自由旋转,旋转的角度决定了两个相邻肽键平面的相对空间位置。


1.4 主要形式:

α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲

 1α-螺旋结构要点:

   形成右手螺旋,侧链向外伸出;

每圈螺旋含3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm

维系键为氢键,并且氢键的方向与螺旋轴基本平行。


 2β-折叠:

多肽链呈伸展状态,肽键平面沿长轴折叠呈锯齿状;肽段间通过氢键连接,氢键的方向与长轴垂直;

 3β-转角:

     肽链出现180°回折,一般由四个氨基酸残基构成,第二个氨基酸常为脯氨酸。

 4)无规卷曲:

      用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。

 5)模体——具有特殊功能的超二级结构

2.蛋白质的三级结构

2.1 定义:

     整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

2.2 维系键:

     次级键,包括疏水键、离子键(盐键)、氢键、范德华力等

2.3 结构域:

分子量大的蛋白质在形成三级结构时,多肽链上相互邻近的二级结构紧密联系形成1个或数个发挥生物学功能的特定区域。

3.蛋白质的四级结构

3.1 亚基:

体内有许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链,每一条多肽链都有完整的三级结构,称为蛋白质的亚基。

3.2 定义:

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。

对于2个及以上亚基构成的蛋白质,单一的亚基没有生物学功能,完整的四级结构是其发挥生物学功能的保证。

3.3 维系键:

疏水作用、氢键、离子键等。


简单复习本知识点的内容:

1. 蛋白质一级结构的定义与维系键?

2. 蛋白质二级机构的定义与维系键?

3. 蛋白质二级结构有哪些类型?

4. α-螺旋、β-折叠的结构要点

5. 蛋白质三级结构的定义与维系键?

6. 蛋白质四级结构的定义与维系键?