目录

  • 1 绪论
    • 1.1 生物化学的概念
    • 1.2 生物化学发展简史
    • 1.3 生物化学的主要内容
    • 1.4 生物化学与医学及中医药学的关系
    • 1.5 直播入口8月30日5-6节
  • 2 第三章 蛋白质化学
    • 2.1 第一节 蛋白质的分子组成
      • 2.1.1 蛋白质的元素组成
      • 2.1.2 氨基酸的分类
      • 2.1.3 氨基酸的理化性质
    • 2.2 第二节 肽键和肽
    • 2.3 第三节 蛋白质的分子结构
      • 2.3.1 蛋白质的一级结构
      • 2.3.2 蛋白质的二级结构
      • 2.3.3 蛋白质的三级和四级结构
    • 2.4 第四节 蛋白质结构与功能的关系
    • 2.5 第五节 蛋白质的理化性质
      • 2.5.1 蛋白质的变性与复性
    • 2.6 第六节 蛋白质的分离与鉴定
    • 2.7 直播入口9月1日5-6节
  • 3 第四章 核酸化学
    • 3.1 第一节 核酸的分子组成
      • 3.1.1 一、核苷酸的组成
      • 3.1.2 二、核苷酸的结构
    • 3.2 第二节 核酸的分子结构
      • 3.2.1 一、核酸的一级结构
      • 3.2.2 二、DNA的二级结构
      • 3.2.3 三、DNA的三级结构
      • 3.2.4 四、RNA的种类和分子结构
    • 3.3 第三节 核酸的理化性质
      • 3.3.1 一、紫外吸收特征
      • 3.3.2 二、变性、复性与杂交
    • 3.4 第四节 核酸的提取和定量
  • 4 酶
    • 4.1 酶的分子结构
    • 4.2 酶促反应的特点和机制
      • 4.2.1 酶促反应特点
      • 4.2.2 酶促反应机制
    • 4.3 酶动力学
      • 4.3.1 酶浓度、底物浓度对酶促反应速度的影响
      • 4.3.2 温度、pH对酶促反应速度的影响
      • 4.3.3 抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响;酶活力单位与酶活性测定
    • 4.4 酶的调节
    • 4.5 酶的命名和分类
    • 4.6 酶与医学的关系
  • 5 维生素和微量元素
    • 5.1 水溶性维生素
    • 5.2 脂溶性维生素
    • 5.3 微量元素
  • 6 糖代谢
    • 6.1 概述
    • 6.2 糖的分解代谢
      • 6.2.1 糖的无氧酵解
      • 6.2.2 糖的有氧氧化
      • 6.2.3 磷酸戊糖途径
    • 6.3 糖原代谢
    • 6.4 糖异生
    • 6.5 其他单糖代谢(自学)
    • 6.6 血糖
    • 6.7 糖代谢紊乱
    • 6.8 直播入口9月29日5-6节
  • 7 生物氧化
    • 7.1 概述
    • 7.2 呼吸链
    • 7.3 生物氧化与能量代谢
    • 7.4 细胞质NADH的氧化
    • 7.5 其他氧化体系与抗氧化体系
  • 8 脂质代谢
    • 8.1 概述
    • 8.2 甘油三酯分解代谢
    • 8.3 酮体代谢
    • 8.4 甘油三酯合成代谢
    • 8.5 磷脂代谢
    • 8.6 类固醇代谢
    • 8.7 血脂和血浆脂蛋白
    • 8.8 脂质代谢紊乱
  • 9 蛋白质的分解代谢
    • 9.1 概述
    • 9.2 氨基酸的一般代谢
    • 9.3 氨基酸的特殊代谢
    • 9.4 激素对蛋白质代谢的调节(自学)
  • 10 核苷酸代谢
    • 10.1 第一节 核苷酸合成代谢
    • 10.2 第二节 核苷酸分解代谢
    • 10.3 第三节 核苷酸抗代谢物
  • 11 代谢调节
    • 11.1 第一节 代谢的相互联系
    • 11.2 第二节 细胞水平的代谢
    • 11.3 第三节 激素水平的代谢
    • 11.4 第四节 整体水平的代谢调节
  • 12 血液生化
    • 12.1 血浆蛋白
    • 12.2 非蛋白氮
    • 12.3 红细胞代谢
  • 13 肝胆生化
    • 13.1 肝脏物质代谢
    • 13.2 生物转化
    • 13.3 胆汁酸代谢
    • 13.4 胆色素代谢
    • 13.5 药物代谢
  • 14 DNA的生物合成
    • 14.1 DNA复制的基本特征
    • 14.2 大肠杆菌DNA的复制
    • 14.3 真核生物染色体DNA的复制(自学)
    • 14.4 DNA损伤与修复
    • 14.5 DNA的逆转录合成
  • 15 RNA的生物合成
    • 15.1 转录的基本特征
    • 15.2 RNA聚合酶
    • 15.3 大肠杆菌RNA的转录合成
    • 15.4 真核生物RNA的转录后加工
    • 15.5 RNA合成的抑制剂
  • 16 蛋白质的生物合成
    • 16.1 参与蛋白质合成的主要物质
    • 16.2 氨基酸负载
    • 16.3 大肠杆菌蛋白质的合成
    • 16.4 蛋白质的翻译后修饰
    • 16.5 真核生物蛋白质的定向运输
    • 16.6 蛋白质合成的抑制剂(自学)
  • 17 实验:纸层析法鉴定转氨基作用
    • 17.1 教学视频
第一节 蛋白质的分子组成

什么是蛋白质(protein,Pr?

蛋白质是生命的物质基础,种类繁多,人体含蛋白质种类在10万种以上。几乎所有的器官都含有蛋白质,并各自具有其特殊的结构,因而决定了蛋白质功能的多样性。

蛋白质的生物学重要性:

  1)生物体重要的组成成分:含量高、分布广、种类多

  2)作为生物催化剂:酶(具有催化功能的蛋白质)

  3)代谢调节作用:激素(如胰岛素)

  4)免疫保护作用:免疫球蛋白

  5)物质的转运和储存:如载脂蛋白、血红蛋白等

  6)运动与支持作用:如肌动蛋白、肌球蛋白、胶原蛋白等

  7)参与细胞间信息传递

  8)氧化供能:不到5%

蛋白质的元素组成

CHONS

特点:

1)N的含量接近,平均为16%

2)1g氮相当于6.25g蛋白质

3)100克样品中Pr的含量 = 每克样品含氮克数×6.25×100

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的基本组成单位—氨基酸(aminoacid,AA)

1. 种类:

自然界存在300余种AA,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种(因其有遗传密码编码)

2. 结构通式:



R为氨基酸侧链,20种AA的区别就在于侧链R基团不一样

3. 结构特点:

3.1均为α -氨基酸,但脯氨酸为α -亚氨基酸;

3.2除甘氨酸外,其余氨基酸有两种不同构型,即L型和D型。组成人体蛋白质的氨基酸都是均为L-构型,即L-α-氨基酸。

           L-α-氨基酸                                                                                D-α-氨基酸


二、氨基酸的分类

根据侧链基团的结构和性质不同,将20种AA分为4类:

 1. 非极性脂肪族R基氨基酸:

侧链为烃基、吲哚基、甲硫基等疏水性强的基团,包括Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Pro、

 2. 极性不带电荷R基氨基酸:

侧链为亲水性基团,包括Ser、Cys、Asn、Gln、Thr

 3芳香族R基氨基酸: 

       侧链含有苯环结构,包括Phe、Trp、Tyr

 4带正电荷R基氨基酸:

侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基,Lys、Arg、His

 5. 带负电荷R基氨基酸:

含有羧基,Asp、Glu


*小结几种特殊的氨基酸:

1)支链氨基酸:Leu、Ile、Val

2)亚氨基酸:Pro

3)芳香族氨基酸:Phe、Trp、Tyr

4)含硫氨基酸:Met、Cys

5)酸性氨基酸:Asp、Glu

6)碱性氨基酸:Lys、Arg、His

7)含-OH的氨基酸:Ser、Thr

三、氨基酸的理化性质

1. 两性解离性质:



等电点(isoelectric point, pI)   :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。


2. 紫外吸收性质:

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

3. 茚三酮显色反应:

氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。