目录

  • 1 第一次课
    • 1.1 绪论
    • 1.2 蛋白质的结构与功能-1
    • 1.3 蛋白质的结构与功能-2
  • 2 第二次课
    • 2.1 蛋白质的结构与功能-3
    • 2.2 蛋白质的结构与功能-4
    • 2.3 蛋白质的结构与功能-5
  • 3 第三次课
    • 3.1 核酸的结构与功能-1
    • 3.2 核酸的结构与功能-2
    • 3.3 核酸的结构与功能-3
  • 4 第四次课
    • 4.1 核酸的结构与功能-4
    • 4.2 酶-1
    • 4.3 酶-2
  • 5 第五次课
    • 5.1 酶-3
    • 5.2 酶-4
    • 5.3 酶-5
  • 6 第六次课
    • 6.1 生物氧化-1
    • 6.2 生物氧化-2
    • 6.3 糖代谢-1
  • 7 第七次课
    • 7.1 糖代谢-2
    • 7.2 糖代谢-3
    • 7.3 糖代谢-4
  • 8 第八次课
    • 8.1 糖代谢-5
    • 8.2 糖代谢-6
    • 8.3 脂代谢-1
  • 9 第九次课
    • 9.1 脂代谢-2
    • 9.2 脂代谢-3
    • 9.3 脂代谢-4
  • 10 第十次课
    • 10.1 脂代谢-5
    • 10.2 蛋白质代谢-1
    • 10.3 蛋白质代谢-2
  • 11 第十一次课
    • 11.1 蛋白质代谢-3
    • 11.2 蛋白质代谢-4
    • 11.3 核苷酸代谢-1
  • 12 第十二次课
    • 12.1 核苷酸代谢-2
    • 12.2 复制-1
    • 12.3 复制-2
  • 13 第十三次课
    • 13.1 复制-3
    • 13.2 复制-4
    • 13.3 转录-1
  • 14 第十四次课
    • 14.1 转录-2
    • 14.2 转录-3
    • 14.3 转录-4
  • 15 第十五次课
    • 15.1 翻译-1
    • 15.2 翻译-2
    • 15.3 翻译-3
蛋白质代谢-2

 氨基酸的脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α-酮酸和氨的过程。脱氨基作用是氨基酸分解代谢的主要途径,在体内大多数组织中均可进行。氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基及嘌呤核苷酸循环,其中以联合脱氨基为最重要。

1. 氧化脱氨基作用

氨基酸在酶的催化下进行伴有氧化的脱氨基反应称为氧化脱氨基作用。体内氨基酸氧化酶有多种,其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。此酶广泛存在于肝、肾、脑等组织细胞中,活性较强,以NAD+或NADP为辅酶,催化L-谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸和氨。


2. 转氨基作用

2.1 概念 

在酶的催化下,一个氨基酸的α-氨基转移至另一个α-酮酸的酮基上,生成相应的α-氨基酸,原来的氨基酸则生成相应的α-酮酸的过程称为转氨基作用。催化此反应的酶称转氨酶或氨基转移酶。

 

2.2意义

转氨基作用是可逆的,它既是氨基酸分解代谢的过程,也是体内合成非必需氨基酸的重要途径。

2.3 辅酶 

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛(维生素B6的磷酸酯)。转氨基作用实际上是在转氨酶的催化下,依靠其辅酶磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的相互转变来实现的 


2.4 重要的转氨酶 

各种转氨酶中,以催化L-谷氨酸与α-酮酸之间进行转氨基的酶最为重要,如丙氨酸氨基转移酶(ALT)和天冬氨酸氨基转移酶(AST)。它们在各组织中的含量具有很大差异,心肌细胞AST活性最高,肝细胞ALT活性最高。正常情况下转氨酶主要存在于细胞内,而血清中酶活性很低,当某种原因使细胞破坏或细胞膜通透性增大时,转氨酶可大量释放入血,使血清中转氨酶活性明显升高。如急性肝炎时血清ALT显著升高;心肌梗死时血清AST活性明显增高,血清转氨酶的测定可作为临床诊断、疗效观察和判断预后的指标。


3. 联合脱氨基作用

3.1 定义

转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行的脱氨方式称为联合脱氨基作用。在肝、肾、脑等组织中进行。在联合脱氨基反应中,一种氨基酸先与α-酮戊二酸进行转氨基作用,生成相应的α-酮酸与谷氨酸,然后谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的作用下,脱去氨基生成α-酮戊二酸,并释放出氨。 



联合脱氨基作用的全过程都是可逆的,因此这一过程既是氨基酸脱氨的主要方式,又是体内合成非必需氨基酸的主要途径。

4. 嘌呤核苷酸循环

在骨骼肌和心肌中,L-谷氨酸脱氢酶活性很低,上述联合脱氨基作用难于进行。肌肉中存在着另一种氨基酸脱氨基方式,即嘌呤核苷酸循环。嘌呤核苷酸循环可以看成是另一种形式的联合脱氨基作用。