目录

  • 1 第一次课
    • 1.1 绪论
    • 1.2 蛋白质的结构与功能-1
    • 1.3 蛋白质的结构与功能-2
  • 2 第二次课
    • 2.1 蛋白质的结构与功能-3
    • 2.2 蛋白质的结构与功能-4
    • 2.3 蛋白质的结构与功能-5
  • 3 第三次课
    • 3.1 核酸的结构与功能-1
    • 3.2 核酸的结构与功能-2
    • 3.3 核酸的结构与功能-3
  • 4 第四次课
    • 4.1 核酸的结构与功能-4
    • 4.2 酶-1
    • 4.3 酶-2
  • 5 第五次课
    • 5.1 酶-3
    • 5.2 酶-4
    • 5.3 酶-5
  • 6 第六次课
    • 6.1 生物氧化-1
    • 6.2 生物氧化-2
    • 6.3 糖代谢-1
  • 7 第七次课
    • 7.1 糖代谢-2
    • 7.2 糖代谢-3
    • 7.3 糖代谢-4
  • 8 第八次课
    • 8.1 糖代谢-5
    • 8.2 糖代谢-6
    • 8.3 脂代谢-1
  • 9 第九次课
    • 9.1 脂代谢-2
    • 9.2 脂代谢-3
    • 9.3 脂代谢-4
  • 10 第十次课
    • 10.1 脂代谢-5
    • 10.2 蛋白质代谢-1
    • 10.3 蛋白质代谢-2
  • 11 第十一次课
    • 11.1 蛋白质代谢-3
    • 11.2 蛋白质代谢-4
    • 11.3 核苷酸代谢-1
  • 12 第十二次课
    • 12.1 核苷酸代谢-2
    • 12.2 复制-1
    • 12.3 复制-2
  • 13 第十三次课
    • 13.1 复制-3
    • 13.2 复制-4
    • 13.3 转录-1
  • 14 第十四次课
    • 14.1 转录-2
    • 14.2 转录-3
    • 14.3 转录-4
  • 15 第十五次课
    • 15.1 翻译-1
    • 15.2 翻译-2
    • 15.3 翻译-3
酶-1

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一、酶的分子组成

1. 按化学组成分

1.1单纯酶

仅由氨基酸残基构成的酶。如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。

1.2结合酶

包括酶蛋白(蛋白质的部分)和辅助因子(非蛋白部分)。

 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。

 酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性,只有结合在一起构成全酶后才有催化活性。

2. 结合酶各组分功能

2.1 酶蛋白

决定反应的特异性及其催化机制。

2.2 辅助因子

决定反应的性质和反应类型。

括 ① 小分子有机化合物:主要是B族维生素

② 金属离子

3. 辅助因子分类

按其与酶蛋白结合的紧密程度分为:

   ① 辅酶:与酶蛋白结合疏松,可用透析、超滤等方法除去;

   ② 辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

    金属离子大部分属于辅基,小分子有机化合物则大部分属于辅酶。

二、酶的活性中心

1. 必需基团

   指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关

的化学基团。

   SerThr残基上的-OHHis残基上的咪唑基、Cys残基上的-SH

2. 酶的活性中心

    指必需        基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

2.1活性中心内的必需基团

    结合基团:与底物相结合

    催化基团:催化底物生成产物

    *常见:His—咪唑基;Ser—羟基;Cys—巯基Glu—γ羧基。

2.2 活性中心外的必需基团

位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。

三、同工酶

1. 概念

  指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

2. 临床意义

2.1 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断

当某组织病变时,存在这些组织中的某种特殊的同工酶会释放出来,使同工酶谱发生改变,测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度,有助于疾病诊断。

2.2 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究

3. 以乳酸脱氢酶(LDH)为例

LDH是四聚体,由骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)2种亚基构成。其亚基按不同比例组成了五种同工酶,即LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5,其在电场中电泳速度依次递减。LDH1在心肌细胞中含量最高,而LDH5在骨骼肌细胞中含量丰富,如心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液,使血清中LDH1活性升高,而肝病时LDH5活性升高。