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＊酶促反应动力学：
研究各种因素对酶促反应速率的影响，并加以定量的阐述。影响因素包括酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
一、底物浓度对反应速度的影响
1. 研究前提
① 单底物、单产物反应；
② 酶促反应速率一般在规定的反应条件下进行；
③ 反应速率取其初速率（底物的消耗量在5﹪以内）；
④ 底物浓度远远大于酶浓度。
2. 其他因素不变，底物浓度对反应速率的影响呈矩形双曲线关系。
① [S]较低时，V与[S]成正比，为一级反应；
② 随着[S]增高，V与[S]不再成正比例加速，为混合级反应；
③ [S]高达极大时，V不再增加，达Vmax，为零级反应。
2.1米—曼式方程式
2.1.1中间产物学说
[S]很低时，活性中心未完全与S结合，[S]增大，[ES]增大，[P]增加，V增大；
[S]达到一定浓度后，活性中心完全被S饱和，[S]增大，[ES]不增加，[P]不增加，V恒定。
2.1.2米曼式方程式
2.2 Km和Vmax的意义
2.2.1米氏常数（Km）的意义
① 当V＝1/2Vmax时，可得： Km=[S]
因此，Km值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。
② 意义：
a. Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如pH、温度等）有关，与酶的浓度无关；
b. Km可近似表示酶对底物的亲和力，Km愈小，表示达到最大反应速度时所需的底物浓度愈低，酶与底物的亲和力愈大；反之，亲和力则愈小。
c. 同一酶对于不同底物有不同的Km值，其中Km最小的底物是该酶的天然底物或最适底物。
2.2.2 最大反应速率（Vmax）的意义
Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。
2.3 Km和Vmax值的测定
双倒数作图法（林—贝式作图），1/[S]为横坐标，1/V为纵坐标，纵轴截距为1/Vmax，横轴截距为-1/Km。可直接算出Km与Vmax。
二、酶浓度对反应速度的影响
当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，V与[E]成正比。
三、温度对反应速度的影响
1. 双重影响
① T升高，V增大；
② T继续升高，V降低（高温会使蛋白质变性）。
2. 最适温度
V最大时的环境温度。
3. 应用意义
如低温麻醉；疫苗、生物样本的低温保存；高温高压灭菌等。
注：酶的最适温度不是酶的特征性常数；低温使酶的活性降低但并不使酶破坏；高温时酶变性失活。
四、pH对反应速度的影响
1. 酶的最适pH (optimum pH)
酶催化活性最高时反应体系的pH值。
2. 最适pH不是酶的特征性常数。
3. 体内大部分酶最适pH为中性，但少数例外。
五、抑制剂对酶促反应速度的影响
＊酶的抑制剂：能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。
＊抑制作用的类型（根据抑制剂与酶结合的紧密程度）：
不可逆性抑制
可逆性抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
1. 不可逆性抑制作用
1.1 概念
抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团结合，使酶失活；抑制剂不可用透析、超滤等方法去除。
1.2 举例
1.2.1有机磷中毒
抑制羟基酶的活性，可用解磷定（PAM）解毒。
＊ 具体机制：
有机磷化合物能特异地与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基的羟基结合，使酶失活，造成乙酰胆碱在体内积蓄，出现胆碱能神经过度兴奋而出现一系列中毒症状。
解磷定的-OH更易与有机磷结合，使胆碱酯酶游离而恢复活性。
1.2.2 重金属离子及砷中毒：
抑制巯基酶的活性，可用二巯基丙醇（BAL）解毒。
＊ 具体机制：
重金属离子能与酶分子的巯基共价结合，使酶失活。
二巯基丙醇分子中含有2个巯基，更易与毒剂结合，使巯基酶的活性恢复而进行解毒。
