＊ 酶与一般催化剂的共同点：

    1）在反应前后没有质和量的变化；

    2）只能催化热力学允许的化学反应；

    3）能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点；

    4）对可逆反应的正反两个方向都具有的催化作用。

一、酶促反应的特点

1. 高效性

   比非催化反应高10⁸～10²⁰倍，比一般催化剂高10⁷～10¹³倍。

＊酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。

2. 特异性

＊根据酶对其底物结构选择的严格程度，可分为：

2.1绝对专一性

只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。例：脲酶专一水解尿素。

2.2相对专一性

作用于一类化合物或一种化学键。例：蔗糖酶作用于α-1,4-糖苷键。

2.3立体异构专一性

作用于立体异构体中的一种。例：乳酸脱氢酶只能作用于L-乳酸，不能作用于D-乳酸。

3. 可调节性

① 对酶生成与降解量的调节

② 酶催化活性的调节

4. 不稳定性

    凡能使蛋白质变性的理化因素都能使酶蛋白变性失活。

二、酶催化作用机制

1．酶比一般催化剂更有效的降低反应活化能

1.1活化分子

在反应的每一瞬间，并非所有分子都能发生反应，只有那些所含能量较高，达到或超过一定能量水平的分子才能发生反应。

1.2活化能

 底物分子转变为活化分子所需的能量称为活化能。

＊酶能比一般催化剂更大幅度地降低反应所需活化能，使底物分子只需较少的能量便可转变为活化分子，表现出极高的催化效率。

2. 形成酶-底物复合物

    酶在发挥催化作用前必须先与底物结合，生成酶-底物复合物即中间产物（ES）。底物在酶分子某些基团的作用下发生变形，处于不稳定的过渡态，易受酶的攻击，只需少量能量可使其进入活化状态，转化为产物。

E   ＋ S  →  ES →  E  ＋ P

酶      底物  中间产物  酶   产物

2.1 诱导契合学说

    酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。

2.2 酶促反应的其它化学机制

2.2.1 邻近效应与定向排列

  底物汇集于酶活性中心；底物敏感化学键与酶催化基团接近，可加速反应的进行。

2.2.2 多元催化

    酸碱催化、共价催化、亲核催化、亲电催化等，使催化效率大大提高。

2.2.3表面效应

    活性中心位于酶表面；活性中心的疏水环境排除水分子对酶及底物功能基团的干扰，有利于酶与底物的密切接触。