医学生物化学

周会明

目录

  • 1 蛋白质的结构与功能
    • 1.1 蛋白质的分子组成
    • 1.2 蛋白质的一级结构
    • 1.3 蛋白质的空间结构(二、三、四级结构)
    • 1.4 蛋白质结构与功能的关系
    • 1.5 蛋白质的理化性质
  • 2 核酸的结构与功能
    • 2.1 核苷酸分子组成及一级结构
    • 2.2 DNA二级结构
    • 2.3 DNA高级结构及功能
    • 2.4 mRNA、tRNA、rRNA及其他RNA
    • 2.5 核酸的理化性质
    • 2.6 核酶与核酸酶定义及应用
  • 3 维生素
    • 3.1 脂溶性维生素的生理功能及缺乏症
    • 3.2 水溶性维生素的生理功能及缺乏症
  • 4 酶
    • 4.1 酶的分子结构与功能
    • 4.2 酶的工作原理
    • 4.3 酶促反应动力学
    • 4.4 酶的调节
  • 5 生物氧化
    • 5.1 两条呼吸链的组成和排列顺序
    • 5.2 高能化合物和ATP的生成
    • 5.3 氧化磷酸化的机制
    • 5.4 影响氧化磷酸化的因素
    • 5.5 胞质中的NADH的氧化方式
  • 6 糖代谢
    • 6.1 糖的无氧氧化
    • 6.2 糖有氧氧化
    • 6.3 磷酸戊糖途径
    • 6.4 糖原的合成与分解
    • 6.5 糖异生
    • 6.6 血糖及其调节
  • 7 脂质代谢
    • 7.1 脂肪的合成代谢
    • 7.2 脂肪的分解代谢
    • 7.3 酮体的代谢
    • 7.4 胆固醇及磷脂代谢
    • 7.5 血脂的代谢
  • 8 氨基酸代谢
    • 8.1 蛋白质的营养价值
    • 8.2 氨基酸的转氨基作用
    • 8.3 α-酮酸代谢
    • 8.4 氨的来源与转运
    • 8.5 尿素合成-鸟氨酸循环
    • 8.6 特殊氨基酸代谢
  • 9 核苷酸代谢
    • 9.1 核苷酸的合成代谢
    • 9.2 核苷酸的分解代谢
  • 10 非营养物质代谢
    • 10.1 生物转化作用
    • 10.2 胆汁酸的代谢及调节
    • 10.3 血红素的生物合成
    • 10.4 胆色素代谢与黄疸
  • 11 DNA的生物合成
    • 11.1 复制的基本规律
    • 11.2 DNA复制的酶学和拓扑学变化
    • 11.3 DNA复制的过程
  • 12 DNA损伤与损伤修复
    • 12.1 DNA损伤与损伤修复
  • 13 RNA的生物合成
    • 13.1 转录的模板和酶
    • 13.2 原核生物转录过程
    • 13.3 真核生物的转录及转录后修饰
  • 14 蛋白质的生物合成
    • 14.1 蛋白质生物合成的体系
    • 14.2 蛋白质生物合成的过程
    • 14.3 蛋白质合成的干扰和抑制
酶的分子结构与功能


一、酶的分子组成

1. 按化学组成分

1.1单纯酶

仅由氨基酸残基构成的酶。如蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。

1.2结合酶

包括酶蛋白(蛋白质的部分)和辅助因子(非蛋白部分)。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶。

酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性,只有结合在一起构成全酶后才有催化活性。

2. 结合酶各组分功能

2.1 酶蛋白

决定反应的特异性及其催化机制。

2.2 辅助因子

决定反应的性质和反应类型。

括 ① 小分子有机化合物:主要是B族维生素

金属离子

3. 辅助因子分类

按其与酶蛋白结合的紧密程度分为:

   辅酶:与酶蛋白结合疏松,可用透析、超滤等方法除去;

   辅基:与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

    金属离子大部分属于辅基,小分子有机化合物则大部分属于辅酶。

二、酶的活性中心

1. 必需基团

   指酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关

的化学基团。

   SerThr残基上的-OHHis残基上的咪唑基、Cys残基上的-SH

2. 酶的活性中心

    指必需        基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

2.1活性中心内的必需基团

    结合基团:与底物相结合

    催化基团:催化底物生成产物

    *常见:His—咪唑基;Ser—羟基;Cys—巯基Glu—γ羧基。

2.2 活性中心外的必需基团

位于活性中心以外,维持酶活性中心应有的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。

三、同工酶

1. 概念

  指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

2. 临床意义

2.1 同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断

当某组织病变时,存在这些组织中的某种特殊的同工酶会释放出来,使同工酶谱发生改变,测定血清中相应同工酶谱能较准确地反映病变的部位和损伤程度,有助于疾病诊断。

2.2 同工酶可以作为遗传标志,用于遗传分析研究

3. 以乳酸脱氢酶(LDH)为例

LDH是四聚体,由骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)2种亚基构成。其亚基按不同比例组成了五种同工酶,即LDH1LDH2LDH3LDH4LDH5,其在电场中电泳速度依次递减。LDH1在心肌细胞中含量最高,而LDH5在骨骼肌细胞中含量丰富,如心肌梗死时细胞内LDH1大量释放到血液,使血清中LDH1活性升高,而肝病时LDH5活性升高。